Термохимия. Химическая кинетика и катализ

 

 

Теплоты химических реакций. Закон Гесса.

         При химических реакциях происходит изменение U, поскольку U продуктов реакции отличается от U исходных веществ. Пусть

U2 – внутренняя энергия продуктов реакции

U1 – внутренняя энергия исходных веществ

ΔU = U2 –U1 - изменение U в результате химического процесса. Аналогично для энтальпии.

Изучением теплот химических реакций занимается термохимия.

Q -теплота химической реакции зависит от способа проведения химической реакции.

                 

                 

Т. о. в этих случаях Q равна изменению функции состояния и поэтому не зависит от пути процесса, а лишь от начального и конечного состояния.

Закон Гесса (1836). Если из данных исходных веществ можно получить заданные конечные продукты разными путями, то суммарная теплота процесса (при  или при ) на одном каком-нибудь пути равна суммарной теплоте процесса на любом другом пути, т.е. не зависит от пути перехода от исходных вществ к продуктам реакции.

            Для облегчения расчетов следует поступать так если        p=Const

        

                  

         Уравнения химических реакций вместе с тепловыми эффектами называются термохимическими уравнениями и с ними можно оперировать как с алгебраическими уравнениями. Запомним, что если

        Qp  выделяется

        Qp поглощается

 

Обратимые и необратимые процессы.

         Процесс называется равновесным, если в прямом и обратном направлении проходит через одни и те же состояния бесконечно близкие к равновесию. Работа равновесного процесса имеет максимальную величину по сравнению с неравновесными процессами и называется максимальной работой.

         Если равновесный процесс протекает в прямом, а затем в обратном направлении так, что не только система, но и окружающая среда возвращается в исходное состояние и в результате процесса не остается никаких изменений во всех участвовавших в процессе телах, то процесс называется обратимым.

         Обратимый процесс – такая же абстракция, что и идеальный газ. Крайние случаи необратимых процессов : переход энергии от горячего тела к холодному в форме теплоты при конечной разнице температур, переход механической работы в теплоту при трении, расширение газа в пустоту, диффузия, взрывные процессы, растворение в ненасыщенном растворе.

         Эти необратимые процессы идут самопроизвольно без воздействия извне и приближают систему к равновесию.

 

Скорость химической реакции

Химические реакции протекают с различными скоростями. Некоторые из них полностью заканчиваются за малые доли секунды (взрыв), другие осуществляются за минуты, часы, дни и большие промежутки времени. Кроме того, одна и та же реакция может в одних условиях (например, при повышенных температурах) протекать быстро, а в других (например, при охлаждении) - медленно. При этом различие в скорости одной и той же реакции может быть очень большим.

Раздел химии, изучающий скорости химических реакций, называется химической кинетикой.

От скорости химической реакции зависит течение тех или иных биологических процессов, эффективность действия на организм различных лекарственных препаратов. Законы химической кинетики используют для объяснения нормальногои злокачественного роста тканей, развития лучевого поражения, кинетических критериев оценки эффективности лечения.

На базе кинетических представлений возникла новая самостоятельная область фармакологии – фармакинетика, изучающая процессы, которые характеризуют распределение введенных в организм лекарственных препаратов в период полувыведения их из организма. Применение данных кинетических исследований позволяет будущему врачу решить задачу оптимального назначения лекарства, т.е. выбор дозы, пути и периодичности введения. Изменение концентрации лекарственных веществ в организме описывается обычными для химической кинетики уравнениями.

Эти же кинетические закономерности находят широкое применение в токсикологии.

В живых организмах химические процессы осуществляются при помощи биологических катализаторов – ферментов (энзимов). Уникальные свойства ферментных катализаторов – поразительная специфичность и огромная удельная активность – обусловливается сочетанием сравнительно несложных закономерностей физической и физико–органической химии. Поэтому ясно, что путь к свободному овладению фундаментальными представлениями науки о ферментах как научным инструментом практической энзимологии лежит через постижение основ классического катализа.

Данная тема является теоретической базой для отдельных разделов биохимии, биофизики, фармакологии, фармакокинетики, токсикологии и некоторых клинических дисциплин: терапии, физиотерапии и др.

Химической реакцией можно считать любое изменение вещества, при котором образуются или разрываются химические связи между атомами.

Вопрос о том, почему происходят химические реакции, упрощается, если рассматривать отдельно два аспекта этой проблемы:

1) механизм, по которому происходит превращение,

2) глубина превращения реакции.

Химические реакции, как правило, не происходят путем непосредственного взаимодействия исходных молекул с прямым переходом их в молекулы продуктов реакции. В большинстве случаев реакция протекает в несколько стадий.

При рассмотрении вопроса о скорости реакций необходимо различать гомогенные и гетерогенные реакции. С этими понятиями тесно связано понятие фазы.

Фазой называется часть системы, отделенная от других ее частей поверхностью раздела, при переходе через которую свойства изменяются скачком.

Гомогенная реакция протекает в объеме фазы [пример - взаимодействие водорода и кислорода с образованием водяного пара: H2 (г) + O2 (г) → H2O (г)], а если реакция гетерогенна, то она протекает на поверхности раздела фаз [например, горение углерода: C (т) + O2 (г) → CO2 (г)].

Вещества, образующиеся в процессе химического превращения и не претерпевающие в ходе этого процесса дальнейших химических изменений, называются продуктами реакции.

Вещества, образующиеся в одних стадиях процесса химического превращения и расходующиеся в других стадиях этого же процесса, называются промежуточными веществами.

Глубина превращения реакции характеризует степень превращения исходных веществ в конечные продукты реакции.

Измерения при помощи очень чувствительных методов привели химиков у убеждению, что во–первых, все мыслимые реакции в какой–то степени происходят и, во–вторых, не существует реакций, идущих полностью до конца. Однако часто удобнее говорить, что одни реакции совсем не идут, другие идут в ограниченной степени, а третьи потребляют исходные вещества полностью.

Скоростью гомогенной реакции называется количество вещества, вступающего в реакцию или образующегося при реакции за единицу времени в единице объема фазы:

image002,

где n - количество вещества, моль; V - объем фазы, л; t - время; С - концентрация, моль/л.

Скоростью гетерогенной реакции называется количество вещества, вступающего в реакцию или образующегося при реакции за единицу времени на единице площади поверхности фазы:

image004,

где S - площадь поверхности раздела фаз.

Из определения скорости реакции следует, что она имеет размерность: [концентрация][время]–1. В химической кинетике концентрацию чаще всего выражают в моль/л, а время – в секундах. Отсюда скорость химической реакции выражается в мольл–1с–1.

При этом безразлично, концентрацию какого из участников реакции выбрать для измерения ее скорости, так как одни из них исчезают, а другие образуются в эквивалентных количествах. Однако измеренные по разным веществам скорости не равны, а пропорциональны одна другой. Например, в реакции синтеза аммиака

N2+3H2=2NH3

на каждый исчезающий моль N2 расходуется три моль Н2 и образуется два моль NH3. Соответствующие им скорости реакции, очевидно, относятся, как 1:3:2.

Часто, особенно когда отсутствуют хорошие методы количественного определения веществ, принимающих участие в химическом процессе, за ходом химического превращения следят по изменению какого-либо из этих свойств системы (изменение рН раствора, электропроводности, показателя преломления, оптической плотности и т.д.). Кривые, изображающие изменение какого-либо из этих свойств в ходе химического превращения, также принято называть кинетическими кривыми. Однако рассчитать скорость накопления или расходования какого-либо из компонентов реакции, исходя из такой кинетической кривой, можно лишь в случае, если существует и известна однозначная зависимость, связывающая концентрацию этого компонента с измеряемым свойством системы.

К важнейшим факторам, влияющим на скорость гомогенной реакции, являются следующие: природа реагирующих веществ, их концентрации, температура, присутствие катализаторов.

 

Влияние температуры на скорость реакций

Повышение температуры ускоряет скорость большинство химических реакций. В 1884 году Вант–Гофф установил, что при повышении температуры на 10 градусов скорость большинства реакций увеличивается в 2–4 раза. Математически эта зависимость выражается соотношением:

где: VT и kT - соответственно скорость и константа скорости реакции при температуре Т;

VТ + 10 и kТ + 10 – те же величины при температуре (Т + 10),

y = 2.4 – температурный коэффициент скорости реакции.

Следует отметить, что правило Вант–Гоффа можно использовать тогда, если реакция проводится при температуре, близкой к комнатной. С повышением температуры y уменьшается и для многих реакций при очень высоких температурах может стать даже меньше единицы, т.е. повышение температуры начинает вызывать не увеличение, а уменьшение скорости реакции.

Ферментативные процессы характеризуются более высокими значениями температурных коэффициентов (7–10), в особенности процессы денатурации белков. В таких случаях интервал в 100 может оказаться слишком широким и за полученными коэффициентами можно не заметить существенных изменений в механизме того или иного процесса. Во избежание этого рекомендуется брать более узкий интервал температур (20,30,50)

Все жизненные процессы протекают в узком температурном интервале, за пределами которого наступает смерть. Обычно это интервал температур от 00С до 45-500С.

Кривая зависимости скорости биологических процессов от температуры имеет три точки: минимум, оптимум и максимум. От минимума до оптимума интенсивность процессов увеличивается. Температурный оптимум у животных колеблется в пределах 35-400С, у растений он выше. Интервал от оптимума до максимума характеризуется уменьшением скорости протекания процессов. Температурные границы жизни обусловлены денатурационными изменениями белков и инактивацией ферментов.

То дополнительное количество энергии, которое надо добавить к средней энергии молекул исходных веществ, чтобы соударение между молекулами исходных веществ было активным, называется энергией активации (Еа).

Энергия активации ощутимо влияет на значение константы скорости реакции и ее зависимости от температуры: чем больше Еа, тем меньше константа скорости и тем значительнее влияет на нее изменение температуры.

Константа скорости реакции связана с энергией активации сложной зависимостью, описанной уравнением Аррениуса:

k=A*е–Ea/RT

где А – предэкспоненциальный множитель;

Еа – энергия активации,

R – универсальная газовая постоянная, равная 8,31 дж/моль–1К–1;

Т – абсолютная температура;

е –основание натуральных логарифмов

 

Катализ и катализаторы

Катализ – явление изменения скорости реакции под действием веществ, которые сами не изменяются ни качественно, ни количественно в конце реакции. Эти вещества называются катализаторами, а реакции, протекающие в присутствии катализаторов – каталитическими.

Катализаторы оказывают различное влияние на скорость химических реакций: одни ускоряют скорость химических реакций – положительные катализаторы, другие замедляют – отрицательные катализаторы. Катализатором может служить один из продуктов реакции и это явление называется автокатализом.

Если катализатор и реагирующие вещества находятся в одной и той же фазе, то катализ называется гомогенным, если в разных фазах – гетерогенным.

Катализатор не влияет на истинное равновесие, т.е. не меняет константу равновесия и равновесные концентрации. Он в равной степени ускоряет и прямую и обратную реакции и лишь изменяет время достижения равновесия.

Посторонние вещества оказывают различное влияние на катализатор: одни нейтральны, другие усиливают действие катализатора; третьи его ослабляют или прекращают. Ускорители каталитических процессов называют промоторами или активаторами. Вещества, снижающие скорость реакции, называются ингибиторами. Часть из них является антиоксидантами – веществами, замедляющими или предотвращающими окисление органических соединений и, прежде всего, порчу пищевых продуктов. Они применяются в небольших дозах (0,01–0,001%). Так, для предохранения порчи пищевых продуктов, содержащих жиры и витамины, добавляют витамин Е, пропиловый и додециловый эфиры галловой кислоты, ионол и другие.

 

Теории катализа.

Действие положительных катализаторов сводится к снижению энергии активации в системе реагирующих веществ. Каталитические реакции протекают с повышенной скоростью именно потому, что они требуют меньших энергий активации.

Существует ряд теорий, объясняющих механизм действия катализаторов. Для понимания механизма гомогенного катализа предложена теория промежуточных соединений. Сущность этой теории заключается в том, что если медленно протекающую реакцию А + В = АВ вести в присутствии катализатора К, то катализатор вступает в химическое взаимодействие с одним из исходных веществ, образуя непрочное промежуточное соединение: А + К = АК. Реакция протекает быстро, т.е. энергия активации этого процесса мала. Затем промежуточное соединение АК взаимодействует с другим исходным веществом, при этом катализатор освобождается: АК + В =АВ + К.

Энергия активации этого процесса также мала, а поэтому реакция протекает с достаточной скоростью. Именно с помощью этой теории объясняется образование серного ангидрида в присутствии катализатора NO по реакции:

2SO2 + O2 (NO) = 2SO3

или образование хлористого аммония в присутствии паров воды:

NH3 + HCl H2O(г) = NH4Cl

Некоторые реакции могут катализироваться кислотами и основаниями. Согласно протолитической теории кислот и оснований кислота – это соединение, способное отщеплять протон, основание – вещество, способное присоединять протон. В ходе катализа происходит перераспределение электронов в молекуле субстрата, возникают промежуточные соединения с повышенной активностью (карбкатионы, карбанионы, полярные комплексы). При этом снижается энергия активации и ускоряется реакция.

Кислотно-основной катализ обязательно включает стадию переноса протона от одной молекулы к другой. В реакционной системе должны быть доноры и акцепторы. Если кислоту обозначить НА, а субстрат – НХ, основания В и А–, ионизированные формы субстрата – НХН+ и Х–, продукты реакции – ХН, то катализ можно записать следующим образом:

катализ кислотой: HX + HA = HXH+ + A–

B + HXH+ = BH+ + XH

BH+ + A– = B + HA

катализ основанием: B + HX = BH+ + X–

X– + HA = XH + A–

BH+ + A– = B + HA

Гомогенных каталитических реакций в растворах, ускоряемых ионами гидроксида и водорода, довольно много. К реакциям этого типа относятся реакции этерификации, инверсия сахаров, омыление сложных эфиров и др.

Омыление сложных эфиров катализируется как кислотой, так и щелочью. В последнем случае оно протекает по уравнению 2-ого порядка и может быть описано уравнением:

CH3COOC2H5 + OH– = CH3COO– + C2H5OH

В основе объяснения механизма гетерогенного катализа лежит адсорбционная теория катализа. Согласно этой теории молекулы реагирующих веществ адсорбируются поверхностью катализатора, ее так называемыми активными центрами. В результате на поверхности катализатора создается повышенная концентрация этих веществ; это отчасти также приводит к ускорению реакции. Но главной причиной возрастания скорости реакции является снижение энергии активации вследствие образования поверхностных промежуточных соединений.

 

Ферменты как биологические катализаторы.

Химические процессы в живых организмах осуществляются при помощи биологических катализаторов – ферментов. Все известные в настоящее время ферменты являются белками, многие из которых содержат ионы металлов.

По своей эффективности ферменты в миллионы и миллиарды раз превосходят эффективность химических катализаторов. Такие ускорения реакции связаны с тем, что ферменты резко снижают энергетические барьеры на реакционном пути. Например, энергия активации для реакции распада пероксида водорода под действием иона железа (II) и молекулы каталазы равны соответственно 42 и 7,1 кДж/моль, для гидролиза мочевины кислотой и уреазой – соответственно 103 и 28 кДж/моль.

Ферменты отличает высокая специфичность и направленность действия. Так, амилаза, содержащаяся в слюне, легко и быстро расщепляет крахмал, молекула которого состоит из огромного числа одинаковых глюкозных звеньев. Но она не катализирует процесс распада сахарозы.

Каталитическое действие ферментов происходит в сравнительно «мягких» условиях (при температуре 37 – 400С, невысоком давлении и определенном значении рН), т.е. каждый фермент проводит определенную химическую реакцию без поисков «оптимальных технологических решений».

Вследствие изменений активности ферментов возникают болезни. Например, в результате снижения активности фермента тирозиназы, катализирующей реакцию превращения тирозина пигментных клеток в меланин, возникает болезнь альбинизм.

Одним из современных методов лечения болезней, вызванных недостаточностью тех или иных ферментов в организме, является метод введения в организм недостающих или снижающих свою активность ферментов. Однако введение в организм чистых, немодифицированных ферментов приводит к их быстрому разрушению, поэтому необходимы значительные количества этих дорогостоящих препаратов. Один из путей решения этого вопроса состоит в создании иммобилизованных форм ферментов, т.е. связанных различными типами химических связей с органическими или неорганическими носителями.

 

Список литературы:

1.     Евстратова К.И., Купина И.А., Малахова Е.Е. Физическая химия. – М.: Высшая школа, 1990. –  487с.

2.     Е.В.Барковский, С.В.Ткачев, Л.И.Пансевич, Т.В.Латушко, О.П.Болбас. Основы биофизической и коллоидной химии. – Минск, 2008. – 269 с.

3.     Красовский И.В., Вайль Е.И., Безуглый В.Д. Физическая и коллоидная химия. – К.: Вища школа., 1983. – 345 с.

4.     Бугреева Е.В., Евстратова К.И.,  Купина Н.А. Практикум по физической и коллоидной химии. – М.: Высш. шк., 1990. – 255 с.