Методическое указание

Методические указания c органической химии для студентов II курса специальности „Фармация”

 

Природные аминокислоты, пептиды, белки. Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты.

ЦЕЛЬ: Cформувати знание о строении, классификации, номенклатуре, изомерии, методах добывания и химических свойствах аминокислот, пептидив, белков и нуклеинових кислот.

Основные теоретические вопросы

1. α-Аминокислоты как структурные единицы белков. Классификация, номенклатура и стереоизомерия α-аминокислот.

2. Физические свойства α-аминокислот.

3. Способы получения α-аминокичслот.

4. Химические свойства ?-аминокислот.

5. Классификация белков. Строение белков. Образование первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка. Синтез белков.

6. Сложные белки. Протеиды.

7. Идентификация α-аминокислот и белков.

8. Значение α-аминокислот и белков.

9.     Понятие о строении нуклеиновых кислот.

10.  Рибонуклеиновые (РНК) и дезоксирибонуклеиновые (ДНК) кислоты и отличия в их строении. Роль в синтезе белка.

11.  Обозначения, строение и номенклатура нуклеозидив. Нуклеотиды.

12.  Кофермент аденозинтрифосфат (АТФ).

Домашнее задание: 1, 2, 3, 4, 6, 7, 12

Ситуационные задачи

1.     Напишите структурные формулы соединений: 1) глицин; 2) аспарагиновая кислота; 3) глутаминова кислота; 4) серин; 5) орнитин; 6) аргинин; 7) цистин; 8) цистеин; 9) метионин; 10) гистидин.

2. Исходя из уксусной кислоты получите аминоуксусную кислоту.

3. Сравните отношение к нагреванию: 1) α- , β- , γ- гидроксикислот; 2) α- , β- , γ- аминокислот. Напишите уравнение реакций и назовите продукты.

4. Напишите схему взаимодействия a-аминомасляной кислоты со следующими реагентами: 1) CH₃I; 2) HCl; 3) (CH₃CO)₂O; 5) NaNO₂; HCl; 0°C; 6) NaOH (H₂O)? Напишите уравнение соответствующих реакций.

5. Назовите пептиды, указав N-i C-конечные аминокислоты:

Укажите пептидную связь и качественные реакции на нее.

6. Назовите приведенные соединения за заместительной и тривиальной номенклатурами:

1)

2)

3)

4)

5)

6)

7)

8)

9)

10)

11)

12)

 

7. Приведите химические реакции, с помощью которых можно отличить пропионовую и β-гидроксипропионовую кислоты. Что произойдет с α-аминопропионовой кислотой при нагревании? Напишите схему реакции и назовите полученное соединение.

8.  Напишите схему реакции окисления β-гидрокисмасляної кислоты. Назовите полученные соединения. Будет ли продукт реакции окиснення взаимодействовать с гидроксиламином? Напишите эту реакцию.

9.  Напишите уравнение реакций аланина с такими реагентами: 1) натрий гидроксидом, 2) ацетилхлоридом, 3) метилйодидом, 4) хлоридной кислотой, 5) етанолом. Приведите схему синтеза трипептида Ала-Вал-Цис, применяя методы защиты.

10.  Напишите уравнение реакций, которые разрешают осуществить такую схему химических превращений: Назовите промежуточные и конечные продукты реакции

11.  Что собой представляет лимонная кислота? Определите основность и атомность лимонной кислоты. Напишите уравнение распада лимонной кислоты при нагревании (конц. H₂SO₄) и идентификации продуктов распада.

12.  Назовите пептиды, указав N-и C-конечные аминокислоты:

Укажите пептидную связь и качественные реакции на нее.

13. Какие две группы азотистых основ называют нуклеиновыми? Приведите схемы таутомерних преобразований урацила и аденина. В каких таутомерних формах эти соединения принимают участие в образовании нуклеозидов.? Укажите виды таутомерии. Назовите соединения по IUPAK номенклатуре.

14. Какой химический состав смеси веществ, которые образовываются в результате полного гидролиза рибонуклеиновых кислот? Напишите схемы лактим-лактамной таутомерии цитозина и гуанина. Приведите названия обеих таутомерних форм нуклеиновых основ и в каждой паре укажите тот, что принимает участие в образовании нуклеозидов. Назовите цитозин и гуанин за международной номенклатурой.

15. Какие продукты получают при частичном и полном гидролизе дезоксирибонуклеиновых кислот? Напишите схему лактим-лактамной таутомерии тимина, назовите возможные таутомерные формы и укажите ту, что принимает участие в образовании нуклеозида. Назовите тимин за международной номенклатурой. Приведите форму и название изомера тимина, который применяется при лечении ожогов, ран, переломов.

16. Дайте определение понятию “нуклеозиды”. Укажите N-гликозидные связи в формулах уридина и аденозина. Какаой из этих нуклеозидов легче гидролизирует? Приведите схему, укажите условия и назовите продукты реакции.

17. Какое общее название имеют следующие естественные соединения: цитидин, дезоксицитидин, дезоксигуанозин? Какие из этих веществ гидролизируют труднее? Напишите схемы, укажите условия и назовите продукты гидролиза.

18. Дайте определение понятию “нуклеотиды”. Приведите формулы и названия нуклеотидов, что содержат в молекулах остатки урацила, цитозина, аденина, гуанина. Приведите схему гидролиза тимидин-5-фосфату.

 

Методика выполнения практической работы

Терпены и терпеноїди, простогландини. Стероиды.

   Внимание! Опыты выполняют в вытяжном шкафу!

Работа 1. Отсутствие кислой реакции соли глицина.

С помощью универсальной индикаторной бумажки определяют рН 1% раствора глицина. Отсутствие кислой реакции растворов глицина объясняется образованием внутримолекулярной соли (цвитер-иона):

Работа 2. Образование медной комплексной соли глицина.

В пробирку помещают по 0,5 мл 2% раствора купруму (ІІ) сульфата и 1% глицина. Образовывается внутрикомплексное соединение синего цвета.

Работа 3. Взаимодействие α-аминокислот с формальдегидом.

В пробирку помещают 3 капли формалина и каплю индикатора метилового красного. Наблюдают появление красного цвета раствора, который указывает на наличие кислой среды. Дальше медленно прибавляют раствор 10% натрия гидроксида до полной нейтрализации. Наблюдают образование желтого цвета раствора, т.е. среда нейтральная.

Полученный нейтральный раствор формальдегида смешивают с 3-ма каплями 1%-ного водного раствора глицина и наблюдают появление красной окраски, т.е. кислой среды:

Реакция базируется на блокирование формальдегидом аминогруппы кислоты. Данная реакция лежит в основе формильного титрования (метод Серенсена).

Работа 4. Взаимодействие α-аминокислот с нингидрином.

            В пробирку помещают 2 капли 0,1% раствора нингидрина и несколько капель любой α-аминокислоты. Смесь нагревают до кипения и наблюдают появление сине-фиолетовой окраски:

 Нингидриновая реакция используется для качественного определения α-аминокислот.

Работа 5. Свертывание белков при нагревании.

В первую пробирку наливают 2 мл раствора яичного белка, а в другую –  желатина и кипятят. Спустя некоторое время выпадает осадок, который свидетельствует о термической денатурации белка.

Яичный белок (альбумин) содержит в своей структуре водородные связи и дисульфидные связи, которые поддерживают его четвертичную, третичную и вторичную структуру. Эти связи разрушаются под влиянием температуры.

Желатин – гелеподобный полипептид, полученный при кипятинни в воде фибрилярного белка колагена. Вторичная и тем более третичная структура у него выраженны слабо, поэтому желатин в значительно меньшей мере способный к термической денатурации.

Работа 6. Осаждение белков концентрированными минеральными кислотами.

В пробирку с 1 мл раствора яичного белку добавляют 1 мл концентрированной нитратной кислоты. Кипятят на протяжении нескольких минут. Выпадает белый осадок.

Это обусловлено понижением рн раствора низшее значение, при котором число карбоксильних групп отвечает количеству аммонийных групп. Возникающий дисбаланс в соотношении числа кислотных и основных групп является причиной нарушения природнї пространственной структуры белка, который приводит к его осаждению.

Содержимое пробирки используют для ксантопротеїнової пробы.

Работа 7. Осаждение белков солями трудных металлов.

В две пробирки вносят небольшое количество яичного альбумина. К первой прибавляют купрум (ІІ) сульфата, а к второй плюмбум (ІІ) ацетата. В обеих пробирках проходит образование осадков.

Причина денатурации белка в этом случае вызвана образованиям малодисоциированных солей тяжелых металлов по тиольных группах, которые  принимали участие в образовании водородных связей, а также разрушением дисульфидных связей, что поддерживали молекулы белка в естественном растворимом состоянии.

Работа 8. Ксантопротеиновая реакция.

Смесь белка и концентрированной нитратной кислоты кипятят на протяжении 2 мин. Наблюдают образование желтого осадка нитропроизводного альбумината. Это связано с нитрированием ароматических ядер остатков аминокислот фенилаланина, тирозина и тирптофана:

Смесь охлаждают и по каплям добавляют 2 мл концентрированного раствора натрия гидроксида. Осадок нитроформыы нитропроизводного альбумината, что выпал образовывает с излишком луга ярко-оранжевую окраску, которая обусловлена возможностями таутомерии и образованием хиноидной структуры:

Работа 9. Биуретовая реакция.

В пробирку помещают несколько капель яичного белка, 1мл 30% раствора луга, и 1 каплю насыщенного купрум (ІІ) сульфата. Наблюдают появление синего цвета.. При проведении биуретової реакции не надо прибавлять излишек соли, поскольку это может маскировать цвет биурета.

Взаимодействие белков с солями Купруму (ІІ) в щелочном растворе связано с способностью веществ, которые содержат повторную группировку –CO – NH – , к образованию хелатного комплекса соединений типа биурета NH₂ – CO – NH – CO – NH₂ с катионами Купруму (ІІ).

При проведении биуретовой реакции необходимо избегать излишка Купруму (ІІ) сульфата, так как образованный Купруму (ІІ) гидроксид синего цвета может маскировать появление фиолетовой окраски хелатного комплекса.

Работа 10. Проба на наличие сульфура в белках.

В пробирку помещают 0,5 мл 10%-ного раствора яичного альбумина, 0,5 мл 30% -ного раствора натрия гидроксида и 3-4 капли 10%-ного раствора Плюмбуму (ІІ) ацетата. При кипятинни раствора наблюдают появление коричнево-черного осадка Плюмбуму (ІІ) сульфида.

При нагревании сульфуровместимых белков с растворами щелочей выделяется сероводород, который определяется по реакции с Плюмбумом (ІІ) ацетатом:

H₂S + (CH₃COO)₂Pb → PbS↓ + 2CH₃COOH

Студент должен знать:

–       строение, классификацию, номенклатуру, изомерию, методы добывания и химические свойства аминокислот, и нуклеиновых кислот.

Студент должен уметь:

–       на основе функциональных групп относить вещества к определенному классу органических соединений;

–       давать названия органических соединениям с помощью рациональной и международной (IUPAC) номенклатурных систем;

–       проводить реакции, которые характеризуют химические свойства.

Список рекомендованной литературы:

 1. В.П. Черных, Б.С. Зименковський, И.С. Грищенко. Органическая химия. В 3-х ч. Харьков “Основа”, 1986. Ч. 2. С. 422-432, 454-461.

 2. Ю.О. Ластухин, С.А. Воронов. Органическая химия. Львов “Центр Европы”, 2000. С. 457-479.

3. Б.Н. Степаненко. Курс органической химии. В 2-х. ч. М.: Высш. Шк., 1981. Ч. 1. С. 396-404.

4. А.А. Петров, Х.В. Бальян, А.Т. Трощенко. Органическая химия. Г.: Высш. шк., 1981, С. 252-258.

5. Тексты лекций.

 

Методическое указание составил:                    к.х. н., доц. Загричук Г.Я.

                                             асист. Демид А.Е.

Утверждено на заседании кафедры

“___” ___________ 200__ г. Протокол № _____

Пересмотрено на заседании кафедры

“___” ___________ 200__ г. Протокол № _____