Амінокислоти. Пептиди. Білки.
План лекції:
1. Будова амінокислот
2. Загальна характеристика білків та їх класифікація.
3. Елементарний склад білків.
4. Властивості білків:
а) молекулярна маса білків;
б) розчинність білків;
в) амфотерність білків;
г) гідроліз білків;
д) денатурація білків;
е) кольорові реакції білків.
4. Будова білків. Їх структура:
а) первинна
б) вторинна
в) третинна
г) четвертинна
Вміст білків:
В м’язах людини – 80%
В шкірі – 63%
В печінці – 57%
В мозок – 45%
В кістках – 28%
Загальна характеристика білків та їх класифікація.
Азотовмісні високомолекулярні сполуки природного походження – білки.
Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливі в біологічному відношенні і найбільш складні по хімічній структурі є якраз білки. З ними ми зустрічаємось всюди, там де має місце життя, та його прояви.
Термін „білки” виник вперше в зв’язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні по деяких своїх властивостях з яєчним білком (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous – перший), тобто вони є важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Тепер слово „білки” це збірне поняття для цілого класу речовин, які мають багато спільного в складі та властивостях, що присутні в кожній живій клітині і утворюють там основну масу протоплазми.
Класичне визначення ролі білків як основи живого дано сто років тому що „життя це форма існування білкових тіл”. Ця фраза стала крилатою, в ній підкреслюється вирішальне значення білків для життя.
Всі білки в залежності від будови діляться на прості і складні.
Протеїни – практично зустрічаються в усіх тваринних і рослинних клітинах, в більшості рідин організму (плазмі крові, сиворотці молока і т.д.).
Амбуліни менші по масі від глобулінів та розинні у воді, а глобуліни в нейтральних солях. Прості білки складаються тільки з амінокисллт.
Склдні білки – складаються з білкової та небілкової групи.
а) нуклеопротеїни – небілкова частина відноситься до нуклеїнових кислот;
б) небілкова частина хромопротеїнів забарвлені сполуки;
в) фосфопротеїни – мають у складі залишки фосфорної кислоти;
г) ліпопротеїни – небілкова частина –ліпіди;
д) глюкопротеїни – небілкова частина – вуглеводи.
Вони контролюють тисячі хімічних реакцій: біоенергетика, живлення, дихання, м’язове скорочення, білкові гормони розкачують маятник наших емоцій, імунітет теж залежить від білків.
2. Елементарний склад білків.
Формули білків:
гемоглобін – С3032Н4876О872N780S6Fe4
При вивченні хімічної структури простого білка було встановлено, що основною його структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
Амінокислота”’ — це азотовмісна карбонова кислота, тобто — це хімічна сполукаа, молекула якої одночасно містить аміногрупу –NH2 та карбоксильну групу –СООН, і вуглецевий скелет. За тим, до якого атому вуглецю приєднана аміно- група, амінокислоти поділяються на α, β, γ При цьому α-амінокислотами називаються такі, в яких карбоксильна та [[аміногрупа]] приєднані до одного і того ж атому вуглецю; β-амінокислотами — такі, де аміногрупа приєднана до атому вуглецю, сусіднього з тим, до якого приєднана карбоксильна
До складу протеїнів входять 20 α-амінокислот, які кодуються генетичним кодом і називаються протеїногенними або стандартними амінокислотами. Окрім них в організмі продукуються і інші амінокислоти, що називаються непротеїногенними або нестандартними. Одна із стандартних амінокислот, [[пролін]], має вторинну аміногрупу (=NH замість –NH2 , яка також часто називається іміногрупою.
3. Властивості білків і будова амінокислот.
а) Молекулярна маса білків – для визначення молекулярної маси існує ряд методів:
кріоскопічний. осмометричний, седиментації
Найбільш точним є метод седиментації який проводиться в ультрацентрифузі. Він заснований на різній швидкості осадження білків в залежності від молекулярної маси: з великою масою білки осідають при малій швидкості руху ротора центрифуги, а білки з малою масою – при високих швидкостях його руху.
Вивчення різних білків показало, що всі вони мають велику молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.
альбумін) – 36000
гемоглобін) – 152000
м’язи (міозин) – 500000
б) розчинність білків
Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.
Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.
в) амфотерність білків
NH2 – аміногрупа – гр. основ. орг.
О
∕∕
-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.
\
ОН
Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.
Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.
Амінокислоти можуть реагувати між собою з утворенням пептидних зв*язків:
20 амінокислот , що входять до складу білків
|
Аланін |
Лейцин |
|
Аргінін |
Лізин |
|
Аспарагін |
Метіонін |
|
Аспарагінова кислота |
Пролін |
|
Валін |
Серин |
|
Гістидин |
Тирозин |
|
Гліцин |
Треонін |
|
Глутамін |
Триптофан |
|
Глютамін |
Феніламін |
|
Глютамінова кислота |
Цистеїн |
|
Ізолейцин |
|
г) гідроліз білків
Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.
Гідроліз буває:
Кислотний лужний ферментативний
для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.
Для лужного – використовують розчини лугів.
ферментативний проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.
Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.
д) денатурація білка
Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).
В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.
Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.
) кольорові реакції
Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з’являється жовте забарвлення.
Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.
Будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – називається. первинною структурою білка. Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі. Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.
Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R–поліпептидного ланцюга.
Зближення – може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складноефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S–S-) містки.
Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.
