Методические указания
к практическим занятиям для студентов медсестер-бакалавров (дистанционная форма обучения).
ЗАНЯТИЕ № 1 (практическое – 6 часов)
Темы:
1. Строение и структура белков, физико-химические свойства простых и сложных белков. Сложные белки.
2. Исследование строения и физико-химических свойств ферментов. Механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов. Влияние рН среды на, исследование влияния активаторов и ингибиторов на активность ферментов.
3. Биохимия водо- и жирорастворимых витаминов: классификация, строение, коферментные формы, биологическое действие, суточная потребность, источники. Гипо-, гипервитаминозы.
Цель: Уметь анализировать аминокислотный состав крови, мочи, ротовой жидкости с помощью распределительной хроматографии на бумаге. При помощи цветных реакций исследовать аминокислотный состав гидролизатов белков.
Уметь исследовать при помощи качественных реакций зависимость действия ферментов от температуры и природы субстрата.Уметь исследовать зависимость действия фермента амилазы от рН среды и присутствия модификаторов, обяснять значенне этих свойств в медицинской практике.
Уметь применять знания о биологических функциях витаминов для обьяснения расстройств, связанных с недостатком поступления витаминов, а также профилактики и обосновании терапии гиповитаминозов. Уметь обяснять участие жирорастворимых витаминов в обменных процессах организма, процессах, что протекают в тканях зубочелюстной системы, ротовой полости.
Профессиональная ориентация студентов:
Цветные качественные реакции применяются для установки белковой природы веществ, идентификации белков, определения их аминокислотного состава в разных биологических жидкостях. Установление аминокислотного состава крови, мочи, ротовой жидкости помагает врачу диагностировать болезни, связанные с изменениями в белковом обмене. Анализ применяют для оценки функции печени, почек, характера питания, состояния органов пищеварения (ротовой полости, желудка, 12-п кишки).
Ферменты являются участниками всех химических реакций, которые лежат в основе жизнедеятельности. Определение активности ферментов в биологических жидкостях организма широко применяется в клинической практике с диагностической целью, проверки эффективности лечения. Для достоверности таких анализов важно придерживаться оптимальных условий их проведения, подбор субстратов, оптимального рН среды.
Наиболее важными в биологическом действии витаминов группы В есть их коферментные функции, связанные с участием в метаболизме углеводов, липидов, белков, минеральных веществ, в биоэнергетических процессах. Поэтому при условиях их недостатка в организме развиваются разные нарушения со стороны всех систем, коррекция которых нуждается в знаниях о механизме действия витаминов, умение определять их содержание в биологических жидкостях, продуктах питания, лечебных препаратах.
Группа жирорастворимых витаминов как мембранотропные вещества, антиоксиданты, регуляторы минерального обмена, процессов размножения и широкого применения для профилактики и лечения гиповитаминозов, коррекции нарушений метаболических процессов в организме и органах ротовой полости в частности.
1. Программа самоподготовки студентов к занятию.
I. Строение и структура белков, методы их определения.
1. Предмет и задачи биологической химии.
2. Аминокислоты – структурные мономеры белков. Строение и классификация аминокислот ( выучить их формулы). Пептидная связь – основа строения белковой молекулы.
3. Суть качественных реакций на белок и аминокислоты (биуретовая, нингидринова, Адамкевича, ксантопротеиновая, Фоля).
4. Структурная организация белков. Первичная структура белка (метод Сенджера, Эдмана, секвенации). Методы определения вторичной, третичной и четвертичной структур белка.
5. Типы связей, которые образуют разные уровни структур белка.
2. Физико-химические свойства простых и сложных белков, реакции осаждения.
1. Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков, методы ее определения. Растворимость белков и факторы, которые влияют на этот процесс.
2. Факторы стабилизации белковой молекулы в растворе. Методы осаждения белков из раствора. Высаливание и денатурация белков.
3. Виды хроматографий (адсорбционная, распределительная, ионообменная, афинная, хроматография геля), их сущность. Принцип распределительной хроматографии на бумаге.
4. Определение составных частей гликопротеинов и фосфопротеинов.
5. Сложные белки: особенности строения, биологическая роль. Группы сложных белков (представители каждой группы).
А). Исследование строения и физико-химических свойств ферментов. Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативного катализа, роль кофакторов и коферментных витаминов в каталитической активности ферментов.
6. Понятие о ферментах. Общие и отличительные свойства ферментов и неорганических катализаторов. Химическая природа и строение ферментов. Кофакторы (коферменты и простетические группы).
7. Роль апофермента и кофактора в каталитических реакциях. Современные представления о механизме действия ферментов (теория фермент-субстратного комплекса).
8. Активные центры ферментов, группы, которыми они представлены, их условные участки. Структурная комплементарность ферментов и субстратов (теории Фишера и Кошланда).
9. Аллостерические ферменты, регуляторные (модуляторные) центры.
10. Множественные формы ферментов (изоферменты). Мультиферментные комплексы. Полифункциональные ферменты, их преимущества. Примеры.
В). Влияние температуры на активность амилазы слюны. Специфичность действия ферментов. Влияние рН среды на, исследование влияния активаторов и ингибиторов на активность ферментов .
11. Термолабильность ферментов. Использование явления термолабильности в медицинской практике. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности.
Регуляция активности ферментов:
а) чувствительность к изменению рН среды, объяснить механизм;
б) проферменты, примеры, механизм их активации;
в) аллостерические модификаторы ферментов, принцип их действия, примеры;
г) конкурентные и неконкурентные ингибиторы, механизм их действия, примеры;
д) регуляция активности ферментов при участии циклических нуклеотидов;
3. Биохимия водорастворимых витаминов: классификация, строение, коферментные формы, биологическое действие, суточная потребность, источники. Гипо-, гипервитаминозы.
1. Классификация витаминов. Строение, свойства, биологическая роль, проявления а-, гиповитаминоза, естественные источники и суточная потребность витаминов В1,В2, В3, В5, В6, В10, В12 и биотина (витамин Н).
2. Витаминообразные вещества (холин, инозит, парааминобензойная кислота, убихинон, липоевая кислота, витамин U): строение, биологическая роль.
3. Строение, химические свойства, биологическая роль, естественные источники, суточная потребность витаминов С и Р. Проявления а- и гиповитаминоза С и Р.
Активные формы витамина С.
Биохимия жирорастворимых витаминов: классификация, строение, биологическое действие, суточная потребность, источники. Провитамины. Гипо-, гипервитаминозы.
4. Основные механизмы действия, общие для всех жирорастворимых витаминов. Отличие от водорастворимых. Строение, свойства, биологическая роль, естественные источники, суточная потребность витаминов А, Д, Е, К и F. Проявления а-, гипо- и гипервитаминоза жирорастворимых витаминов.
5. Роль витамина А в процессе превращения зрительного пурпура на свету и в темноте.
6. Механизм образования активной формы витамина Д3. Биологическая роль витамина Д3.
7. Антивитамины нафтохинона как лекарственные средства.
ІІ. Образцы тестовых заданий и ситуационных задач к теме № 1.
1. Исследуемый раствор дает позитовные реакции нингидриновую и Фоля. Что содержится в этом растворе?
2. Исследуемый гидролизат белков дает позитовные биуретовую и ксантопротеиновую реакции. Что содержится в этом растворе?
3. С гидролизатом белка № 1 получена позитивная нингидриновая реакция, № 2 – биуретовая и Адамкевича. Какие вещества находятся в растворах?
4. Через некоторое время после начала гидролиза биуретовая реакция становится негативной. О каких изменениях белка это свидетельствует?
5. Методом хроматографического анализа одни и те же аминокислоты обнаружены в составе белка А и В. Будут ли эти белки идентичны?
6. Ротовая жидкость с биуретовым реактивом образовала фиолетовую окраску, с реактивом Фоля при нагреваннии наблюдается потемнение раствора. Какие вещества содержаться в ротовой жидкости?
Правильные ответы на тесты и ситуационные задачи:
1. a-аминокислоты, среди которых есть цистеин и цистин.
2. Белок или полипептид, в состав которого входят ароматические аминокислоты.
3. № 1 – a-аминокислоты. № 2 – белок или полипептид, в состав которого входит триптофан.
4. О расщеплении белка к дипептиду и аминокислотам.
5. Лишь в том случае, если у них одинаковая последовательность аминокислот.
6. Ротовая жидкость содержит белок, в составе которого есть цистеин и цистин.
Образцы тестовых заданий и ситуационных задач к теме № 2.
1. Общими свойствами ферментов и неорганических катализаторов являются:
А. Термолабильность
В. Катализ только термодинамически возможных реакций
С. Специфичность действия
Д. Зависимость от количества субстрата
Е. Зависимость от эфекторов.
2. В организме человека выявлен дефицит витамина В5. Это повлечет нарушение синтеза коферментов:
А. ТПФ
В. НАД и НАДФ
С. ПАЛФ
Д. ПАМФ
Е. Убихинона
3. В первую пробирку с крахмалом и во вторую с сахарозой добавили фермент. Через 10 мин. с содержанием обеих пробирок выполнили реакцию Фелинга. В первой пробирке она оказалась позитивной, во второй – негативной. Какой фермент прибавили в пробирки?
4. К двум пробиркам с определенными субстратами прибавили вытяжку из дрожжей. Через 10 мин. с содержанием обеих пробирок выполнили реакцию Фелинга. В первой пробирке она оказалась позитивной, во второй – негативной. Какие субстраты находились в пробирках?
5. В инкубационную среду «янтарная кислота + сукцинатдегидрогеназа» прибавили малоновую кислоту. Почему тормозится действие фермента? Является ли этот процесс обратным, при каких условиях?
6. При инфекционных заболеваниях рекомендуют употреблять сульфаниламидные препараты. На чем основывается их лечебное действие?
3. Правильные ответы на тесты и ситуационные задачи:
1. В
2. В
3. Прибавили фермент амилазу, которая расщепляет крахмал, но не действует на сахарозу.
4. В первой пробирке была сахароза, которая расщепилась сахаразой дрожжей, во второй – какой-нибудь другой субстрат.
5. Малоновая кислота является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы, поскольку структурно сходна к янтарной кислоте. Активность фермента возобновится, если в инкубационную среду прибавить больше янтарной кислоты.
6. На принципе конкурентного торможения функции фоллиевой кислоты, что необходима для роста и размножения микроорганизмов (сульфаниламиды структурно схожи к парааминобензойной кислоте – компонента фоллиевой).
Образцы тестовых заданий и ситуационных задач к теме № 3.
1. При осмотре больного обнаружены общее истощение, отсутствие аппетита, жалобы на боль по ходу нервов, паралич обеих ног. Значительное время питался преимущественно полируемым рисом. О авитаминозе какого витамина можно думать?
2. У больного атрофическим гастритом развилась макроцитарная злокачественная анемия. Что могло повлечь ее возникновение?
3. Выделение витамина С с мочой составляет 10 мг/сут. В достаточной ли мере обеспечен данный индивидум витамином С?
4. У больного острое кровотечение. Поможет ли введение витамина К (викасола) с целью срочной остановки кровотечения?
5. У больного механическая желтуха. Повлияет ли это на усвоение жирорастворимых витаминов?
3. Правильные ответы на тесты и ситуационные задачи:
1. Авитаминоз витамина В1 (болезнь бери-бери).
2. Недостаток в желудочном соке внутреннего фактора Кастла (гастромукопротеина), который способствует усвоению витамина В12.
3. Обеспечение организма витамином С недостаточно.
4. Не поможет. Витамин К и викасол принимают участие в синтезе факторов свертывания крови, что нуждается в определенном времени.
5. Возникнет гиповитаминоз жирорастворимых витаминов в результате нарушения процесса пищеварения и всасывания жиров из-за недостатка желчных кислот.
4. Источники информации:
Основные:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – Г.: Медицина, 1990. – 543 с.
2. Савицкий И.В. Биологическая химия – К.: Высшая школа, 1982. -470 с.
3. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983 с. 97–100.
4. Веб-страница университета > Интранет > В помощь студентам > Материалы для подготовки к практическим занятиям > Сестринское дело (бакалавр) – дистанционная форма обучения > Русский > 1 курс > Биологическая химия > Строение и структура белков, физико-химические свойства простых и сложных белков. Сложные белки. Исследование строения и физико-химических свойств ферментов. Механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов. Влияние рН среды на, исследование влияния активаторов и ингибиторов на активность ферментов. Биохимия водо- и жирорастворимых витаминов: классификация, строение, коферментные формы, биологическое действие, суточная потребность, источники. Гипо-, гипервитаминозы.
5. Веб-страница университета > Интранет > В помощь студентам > Видеосопровождения лекций для студентов-бакалавров дистанционной формы обучения > Сестринское дело (бакалавр) – дистанционная форма обучения > Русский > 1 курс > Биологическая химия >
1) Биохимия как наука. Молекулярный состав живых организмов. Строение, структура, свойства и биологические функции белков.
2) Ферменты: строение и свойства.
3) Витамины как компоненты питания. Водо- и жирорастворимые витамины.
6. Веб-страница университета > Интранет > В помощь студентам > Презентации лекций > Сестринское дело (бакалавр) – дистанционная форма обучения > Русский > 1 курс > Биологическая химия >
1) Биохимия как наука. Молекулярный состав живых организмов. Строение, структура, свойства и биологические функции белков.
2) Ферменты: строение и свойства.
3) Витамины как компоненты питания. Водо- и жирорастворимые витамины.
Дополнительные:
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М: Высшая школа, 1989. – 496 с.
2. Ленинджер А. Основы биохимии: Перевод с англ. – М.: Мир, 1985. – 1024 с.
6. Семинарское обсуждение теоретических вопросов:
при 6-часовом занятии.
7. Исходный уровень знаний и умений проверяется путем развязывания ситуационных задач по каждой теме, ответами на тесты типа “Крок”, конструктивные вопросы и тому подобное.
8. Студент должен знать:
1. Структуру пептидов и белков, их свойства.
2. Методы качественного определения белка и аминокислот.
3. Строение белка, уровни его структурной организации.
4. Типы связей в молекуле белка.
5. Методы количественного определения аминокислот.
6. Методы исследования аминокислотного состава белков.
7. Особенности строения и свойств ферментов как биологических катализаторов.
8. Гипотезы механизма действия ферментов.
9. Принципы исследования наличия ферментов в биологических объектах.
10. Уровни структурной организации ферментов. Активные и аллостерические центры.
11. Неспецифические (температура, рН среды) и специфические (активаторы, ингибиторы) факторы регуляции активности ферментов.
12. Множественные формы ферментов, полиферментные комплексы, их преимущества.
13. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы ферментов, их примеры.
14. Классификацию витаминов и отличия между водорастворимыми и жирорастворимыми витаминами.
15. Биологическую роль витаминов группы В и проявления гиповитаминозов в организме.
16. Витаминообразные вещества и их влияние на обмен веществ.
17. Использование витаминообразных препаратов в лечении заболеваний.
18. Строение, химические свойства и биологическую роль витамина С.
Методические указания составили доц. Остривка О. И., ас. Яремчук О.З.
Обсуждено и утверждено на заседании кафедры
«14» июня
Пересмотрено и утверждено на заседании кафедры
«9» января
