Амінокислоти, пептиди, білки
Білки – необхідні компоненти всіх живих організмів, вони беруть участь в більшості життєвих процесів клітини. Серед різних органічних сполук у живих організмів білкам належить провідна роль. Ці сполуки переважають у клітинах і кількісно. Так, у клітинах тварин вони становлять до 40-50% сухої речовини, а рослин — до 20-35%. До складу молекул білків входять атоми Карбону, Оксигену, Нітрогену, Гідрогену, Сульфуру, а також
Функції білків в організмі
Каталітична функція
Найбільш добре відома роль білків в організмі – каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти – група білків, що володіє специфічними каталітичними властивостями, тобто кожен фермент каталізує одну або декількасхожих реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплювання складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), а також реплікації і репарації ДНК і матричного синтезу РНК. Відомо кілька тисяч ферментів, серед них такі, як, наприклад пепсин, розщеплюють білки впроцесі травлення. У процес посттрансляційної модифікації деякі ферменти додають або видаляють хімічні групи на інших білках. Відомо близько 4000 реакцій, що каталізуються білками. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу іноді величезна:наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксілази протікає в 1017 швидше некаталізіруемой (78000000 років без ферменту, 18 мілісекунд за участю ферменту).
Структурна функція
Структурні білки цитоскелета, як свого роду арматура, надають форму клітин і багатьом органоидам і беруть участь у зміні форми клітин. Більшість структурних білків є филаментозноми білками: наприклад, мономери актину і тубуліну – це глобулярні, розчинні білки, але після полімеризації вони формують довгі нитки, з яких складається цитоскелет, що дозволяє клітині підтримувати форму. Колаген і еластин – основні компоненти міжклітинної речовини сполучної тканини (наприклад, хряща), а з іншого структурного білка кератину складаютьсяволосся, нігті, пір’я птахів і деякі раковини. Дуже велика кількість білків (більше
Великий вміст білків(10-
Захисна функція
Існують декілька видів захисних функцій білків:
1. Фізичний захист. У ній бере участь колаген – білок, який утворює основу міжклітинної речовини сполучнихтканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль і глибоких шарів шкіри) дерми); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір’я, рогів та ін похідних епідермісу. Зазвичай такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами цієї групи білків служать фібриноген і тромбін, що беруть участь у процесах згортання крові.
2. Хімічний захист. Зв’язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їх детоксикацію. Особливо важливу роль в детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути абопереводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.
3. Імунний захист. Білки, що входять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь в захисному відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів.Білки системи комплементу і антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи, вони нейтралізують бактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптатівной імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин,антигенів, і тим самим нейтралізують їх, спрямовуючи до місць знищення. Антитіла можуть секретироваться в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами. У той час як ферменти маютьобмежене спорідненість до субстрату, оскільки занадто сильне приєднання до субстрату може заважати протіканню катализируемой реакції, стійкість приєднання антитіл до антигену нічим не обмежена.
Регуляторна функція
Багато процесів всередині клітин регулюються білковими молекулами, які не служать ні джерелом енергії, ні будівельним матеріалом для клітини. Ці білки регулюють транскрипцію, трансляцію, сплайсинг, а також активність інших білків. Регуляторну функцію білки здійснюють або за рахунок ферментативної активності (наприклад, протеїнкінази), або за рахунок специфічного зв’язування з іншими молекулами, як правило, впливає на взаємодію з цими молекулами ферментів. Так, транскрипція генів визначаєтьсяприєднанням факторів транскрипції – білків-активаторів і білків-репрессоров до регуляторних послідовностей генів. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням білкових чинників, а деградація РНК і білків також проводитьсяспеціалізованими білковими комплексами. Найважливішу роль в регуляції внутрішньоклітинних процесів грають протеїнкінази – ферменти, які активують або пригнічують активність інших білків шляхом приєднання до них фосфатних груп.
Сигнальнафункція
Сигнальна функція білків – здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між тканинами, клітинами або організмами. Часто сигнальну функцію об’єднують з регуляторної, так як багато внутрішньоклітинні регуляторні білкитеж здійснюють передачу сигналів. Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін Гормони переносяться кров’ю. Більшість гормонів тварин – це білки або пептиди.
Зв’язування гормону з рецептором є сигналом, що запускаєв клітці відповідну реакцію. Гормони регулюють концентрації речовин в крові і клітинах, зростання, розмноження та інші процеси. Прикладом таких білків служить інсулін, який регулює концентрацію глюкози в крові Клітини взаємодіють один з одним за допомогою сигнальнихбілків, які передаються через міжклітинний речовина. До таких білків належать, наприклад, цитокіни та фактори росту. Цитокіни – невеликі пептидні інформаційні молекули. Вони регулюють взаємодії між клітинами, визначають їх виживання, стимулюють або пригнічуютьзростання, диференціювання, функціональну активність і апоптоз, забезпечують узгодженість дій імунної, ендокринної та нервової систем. Прикладом цитокінів може служити фактор некрозу пухлин, який передає сигнали запалення між клітинами організму.
Транспортна функція
Розчинні білки, що беруть участь в транспорті малих молекул, повинні мати високу спорідненість (афінність) до субстрату, коли він присутній у високій концентрації, і легко його вивільняти в місцях низької концентраціїсубстрату. Прикладом транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легень до решти тканин і вуглекислий газ від тканин до легень, а також гомологічні йому білки, знайдені у всіх царствах живих організмів. Деякі мембранні білкиберуть участь в транспорті малих молекул через мембрану клітини, змінюючи її проникність. Ліпідний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобний), що запобігає дифузію полярних або заряджених (іони) молекул.
Мембранні транспортні білки прийнятоподіляти на білки-канали і білки-переносники. Білки-канали містять внутрішні, заповнені водою пори, які дозволяють іонів (через іонні канали) або молекулам води (через білки-аквапоринів) переміщатися через мембрану. Багато іонні канали спеціалізуються натранспорті тільки одного іона; так, калієві і натрієві канали часто розрізняють ці подібні іони і пропускають тільки один з них. Білки-переносники зв’язують, подібно ферментам, кожну стерпну молекулу або іон і, на відміну від каналів, можуть здійснювати активнийтранспорт з використанням енергії АТФ. Електростанція клітини – АТФ-синтаза, яка здійснює синтез АТФ за рахунок протонного градієнта, також може бути віднесена до мембранним транспортним білкам.
Запасна (резервна) функція білків
До таких білків належать так звані резервні білки, які запасаються в якості джерела енергії і речовини в насінні рослин і яйцеклітинах тварин; білки третинних оболонок яйця (овальбуміни) і основний білок молока (казеїн) також виконують, головним чином, живильну функцію. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які в свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси метаболізму.
Рецепторна функція
Білкові рецептори можуть як знаходитися в цитоплазмі, так і вбудовуватися в клітинну мембрану. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, яким найчастіше служить хімічна речовина, а в деяких випадках – світло, механічний вплив (наприклад, розтягнення) та інші стимули. При впливі сигналу на певну ділянку молекули білок-рецептор відбуваються її конформаційні зміни. В результаті змінюється конформація іншій частині молекули, що здійснює передачу сигналу на інші клітинні компоненти. Існує кілька механізмів передачі сигналу. Деякі рецептори каталізують певну хімічну реакцію, інші служать іонними каналами, які при дії сигналу відкриваються або закриваються, треті специфічно пов’язують внутрішньоклітинні молекули-посередники. У мембранних рецепторів частина молекули, що зв’язуються з сигнальної молекулою, знаходиться на поверхні клітини, а домен, що передає сигнал, всередині.
Моторна (рухова) функція
Цілий клас моторних білків забезпечує руху організму (наприклад, скорочення м’язів, у тому числі локомоції (міозин), переміщення клітин всередині організму (наприклад, амебоідное рух лейкоцитів), рух війок і джгутиків, а також активний і спрямований внутрішньоклітинний транспорт (кінезін, дінеін) . Дінеіни і кінезіни проводять транспортування молекул уздовж мікротрубочок з використанням гідролізу АТФ як джерело енергії. Дінеіни переносять молекули та органели з периферичних частин клітини у напрямку до центросоми, кінезіни в протилежному напрямку. Дінеіни також відповідають за рух війок і джгутиків еукаріотів.
. Класифікація.білків
Білки (протеїни, поліпептиди) – Високомолекулярні органічні речовини, що складаються із сполучених в ланцюжок пептидним зв’язком альфа-амінокислот. В живих організмах амінокислотний склад білків визначається генетичним кодом, при синтезі в більшості випадків використовується 20 стандартних амінокислот. Безліч їх комбінацій дають велику різноманітність властивостей молекул білків. Крім того,амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційних модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його роботи в клітині. Часто в живих організмах кілька молекул білків утворюють складні комплекси, наприклад, фотосинтетичний комплекс.
Білки є амфотерними поліелектролітами (поліамфолітамі), при цьому групами, здатними до іонізації в розчині, є карбоксильні залишки бічних ланцюгів кислих амінокислот (аспарагінова і глутамінова кислоти) і азотовмісні групи бічних ланцюгів основних амінокислот (в першу чергу, α-аміногруппа лізину і амідиновий залишок CNH (NH2) аргініну, дещо меншою мірою – імідазольний залишок гістидину).
За складом білки поділяють на прості, що складаються тільки з амінокислотних залишків (протеїни), і складні (протеіди). Складні можуть включати іони металу (металопротеїни) або пігмент (хромопротеїни), утворювати міцні комплекси з ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїни), а також ковалентно пов’язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеїни), вуглеводу (глікопротеїни) або нуклеїнової кислоти (геноми деяких вірусів). По ряду характерних властивостей протеїни можна розділити на кілька підгруп:
Альбуміни. Вони розчинні у воді, згортаються при нагріванні, нейтральні, порівняно важко осаджуються розчинами солей. Прикладами їх можуть служити: альбумін білка курячого яйця, альбумін кров’яний сироватки, альбумін м’язової тканини, молочний альбумін.
Глобуліни. Вони нерозчинні у воді, але розчиняються в дуже слабких розчинах солей. Більш концентрованими розчинами солей вони знову осаджуються; осадження відбувається при меншій концентрації, ніж та, яка необхідна для осадження альбумінів. Ці білки є дуже слабкими кислотами. Прикладами глобулінів можуть служити: фібриноген, глобулін кров’яний сироватки, глобулін м’язової тканини, глобулін білка курячого яйця.
Гістони. Білки основного характеру. Знаходяться у вигляді нуклеопротеїнів в лейкоцитах і червоних кров’яних кульках.
Протаміни. Не містять сірки, мають порівняно сильні основні властивості, дають кристалічні солі; утримуються (у вигляді нуклеопротеїнів) в сперматозоїдах риб.
Проламіни. Знаходяться в різних зернах хлібних злаків. Чудовою їх особливістю є розчинність в 80%-ному спирті. Представником цих білків може служити гліадин, що становить головну частину клейковини.
Склеропротеіни. Нерозчинні білки, які складають зовнішній покрив тіла тварини і знаходяться в скелеті і в сполучної тканини. До них відносяться кератин, колагени, еластін, натурального. Кератин є головною складовою частиною волосся, рогів, копит, нігтів, пір’я і верхнього шару шкіри. Шкаралупа курячого яйця складається з вапна і кератину. Якщо розчинити вапно шкаралупи яйця в кислоті, то залишиться м’яка шкіра, що складається з кератину. За хімічним складом кератин багатий сіркою.
Колаген. Надзвичайно поширений в живих організмах. З колагенів складається сполучна тканина; вони знаходяться в хрящах. Кістки хребетних тварин складаються з неорганічних речовин (фосфорнокислого і вуглекислого кальцію), жиру і колагену. При кип’ятінні з водою або при дії перегрітої водяної пари колагени утворюють клей. Якщо з кісток витягти жир і потім, обробивши їх кислотою, розчинити фосфорнокислий кальцій, то залишиться білкова речовина-осеїн. При обробці оссеїна перегрітою водяною парою він переходить в клей. Чистий кістяний клей називається желатином. Особливо чистий желатин виходить із риб’ячого міхура кип’ятінням з водою.
Нуклеопротеїни знаходяться в клітинних ядрах. При обережному гідролізі вони розщеплюються на білок і нуклеїнові кислоти. Нуклеїнові кислоти є досить складними речовинами, що розщеплюються при гідролізі на фосфорну кислоту, вуглеводи і азотовмісні органічні речовини групи піримідину і групи пурин.
Хромопротеїни.
Під цією назвою відомі протеїди, які являють собою поєднання білків з фарбованими речовинами. З хромопротеїнів найбільш вивчений гемоглобін – барвник червоних кров’яних тілець. Гемоглобін, з’єднуючись з киснем, перетворюється на оксигемоглобін, який, віддаючи свій кисень іншим речовинам, знову перетворюється на гемоглобін. Значення гемоглобіну в житті людини і тварин дуже велике. Він відіграє роль переносника кисню від легень до тканин. Утворений в легенях оксигемоглабін кров’ю розноситься по тілу і, віддаючи свій кисень, сприяє протіканню в організмі окиснювальних процесів. Крім того, гемоглобін разом з плазмою крові здійснює регулювання величини pH крові і перенесення вуглекислоти в організмі. Характерною особливістю гемоглобіну є його здатність з`єднуватись з окисом вуглецю, після чого він втрачає здатність з’єднуватися з киснем. Цим пояснюється отруйна дії окису вуглецю. Гемоглобін є з’єднанням білка глобіну з барвним початком гемохромогеном. Поза організмом гемоглобін, при дії повітря, перетворюється на метгемоглобін, який відрізняється від оксигемоглобіну міцним зв’язком з киснем. При обробці крижаною оцтовою кислотою метгемоглобін розщеплюється з утворенням глобіну і гематину C34H32O4N4Fe (OH). Гематин дуже близький до гемохромогену, але все ж таки від нього відрізняється.
Серед хромопротеїнів важливе значення у житті рослин відіграє хлорофіл (зелений пігмент). В організмі людини хромопротеїнами є білірубіноїди (білірубін) – продукти розпаду гемоглобіну.
Глікопротеїни.
Деякі білки цієї групи зустрічаються в слизових сполуках тваринних організмів і обумовлюють властивості цих виділень – тягтися в нитки навіть при порівняно великому розведенні. Ці білки утворюються в підщелепній залозі, печінці, залозах шлунка і кишечника. Інші глікопротеїнии знаходяться в хрящах, білкові яйця, склоподібному тілі ока і т.д. Досліджені представники глікопротеїнів є сполуками білків з речовинами, що містять залишки деяких похідних вуглеводів, сірчаної та оцтової кислот.
Ліпопротеїни (грец. lipos— жир+ protos— перший)— білково-ліпідні комплекси. Ліпопротеїни підрозділяються на дві групи: структурні й транспортні. Структурні входять до складу біологічних мембран, а транспортні здійснюють внутрішньоклітинний, а також міжклітинний, міжорганний і міжтканинний транспорт ліпідів. У складі ліпопротеїнів. білки можуть бути зв’язані з ліпідами як ковалентними, так і нековалентними зв’язками. Ліпіди, ковалентно зв’язані з білком, служать якорем, за допомогою якого білки прикріплюються до мембрани. Нековалентно зв’язані. не мають чітко визначеного складу. Це агрегати ліпідів з білками. Ці комплекси (ЛП) мають змінні розміри і склад, містять специфічні аполіпопротеїни чи апопротеїни, які, взаємодіючи з фосфоліпідами і вільним холестеролом, утворюють полярну зовнішню оболонку, яка екранує розташовані всередині неполярні триацилгліцероли та естери холестеролу
Амінокислоти
Білки є полімерами, побудованими з великої кількості амінокислот. Усього відомо 20 амінокислот, їх загальна хімічна формула RCH(NH2)COOH. Один атом азоту (N) та два атоми водню (H) складають аміногрупу (-NH2). Кислотні властивості молекули забезпечуються карбоксильною групою (-COOH). Радикал R– являє собою боковий ланцюг, будова якого, власно, і визначає амінокислоту. Лише одна амінокислота, пролін, має дещо іншу будову (див. табл. 1 нижче).
Отже, амінокислоти – органічні сполуки, до складу яких входять дві функціональні групи: аміногрупа – Н2N і карбоксильна СООН.
Ці речовини можна розглядати як похідні від карбонових кислот, у вуглеводневому радикалі яких один, або кілька атомів Гідрогену заміщено на аміногрупу.
Загальна формула амінокислот: Н2N-R–COOH
Номенклатура амінокислот: назви амінокислот утворюються від назв відповідної карбонової кислоти із додаванням префікса «аміно-», а також з обов’язковим зазначенням положення аміногрупи в молекулі кислоти. Для цього користуються нумерацією атомів Карбону арабськими цифрами, або ж використовують нумерацію літерами грецького алфавіту.
Наприклад: Н2N-СН2– СН2 – СН2 –COOH – аміно бутанова кислота
4 – аміно масляна кислота
γ – аміно масляна кислота
СН3– СН2 – СН –COOH – аміно бутанова кислота
2 – аміно масляна кислота
Н2N α – аміно масляна кислота
СН3– СН – СН2 –COOH – аміно бутанова кислота
3 – аміно масляна кислота
Н2N β – аміно масляна кислота
Таким чином можна зробити висновок, що для карбонових кислот характерне явище ізомерії (ізомерія положення аміногрупи).
Зустрічається явище ізомерії карбонового скелету.
Наприклад:
СН3
СН3 -СН –COOH – α – аміно – 2 метил пропіонова кислота
Н2N
Амінокислоти приєднуються одна до одної, завдяки тому, що карбоксильна група однієї молекули реагує з аміногрупою іншої з утворенням пептидного зв’язку (–C(=O) NH–) і виділенням молекули води (H2O). Пептид є сполукою двох чи більше амінокислот. Олігопептиди містять до 10 залишків амінокислот. Поліпептиди та білки є полімерами, що складаються з більше, ніж 10 молекул амінокислот, однак поліпептиди, що містять більше 50 залишків амінокислот, класифікують як білки.
Схема утворення пептидного зв’язку
Амінокислоти, знайдені у білках, їх абревіатури, назви англійською та українською мовами та хімічні формули
|
Ala = аланін
|
Arg = аргінін
|
|
Asn = аспарагін
|
Asp = аспарагінова кислота
|
|
Cys = цистеїн
|
Gln = глутамін
|
|
Glu = глютамінова кислота
|
Gly = гліцин
|
|
His = гіститин *
|
Ile = ізолейцин *
|
|
Leu = лейцин *
|
Lys = лізин *
|
|
Met = метіонін *
|
Phe = фенілаланін *
|
|
Pro = пролін
|
Ser = серін
|
|
Thr = треонін *
|
Trp = триптофан *
|
|
Tyr = тирозин
|
Val = валін *
|
За біологічним (фізіологічним) значенням амінокислоти поділяють на три групи:
– незамінні, котрі не можуть синтезуватися в організмі з інших сполук, тому повинні обов’язково надходити з харчовими продуктами. Це незамінні добавки їжі. Незамінних амінокислот для людини вісім: трео-нін, метіонін, валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін і триптофан;
– напівзамінні амінокислоти можуть утворюватися в організмі, але не в достатній кількості, тому частково мають надходити з їжею. Для людини такими амінокислотами є аргінін, тирозин, гістидин;
– замінні амінокислоти синтезуються в організмі в достатній кількості з незамінних амінокислот та інших сполук. До них належить решта амінокислот.
Класифікація амінокислот
Відповідно кількості карбоксильних груп
Монокарбонові кислоти
Н2N– СН2–COOH
Амінооцтова кислота
Гліцин
Дикарбонові кислоти
НООС – СН – СН2–COOH
Н2N β–аміно бутандіова
Відповідно до кількості аміногруп
Моноамінокарбонові кислоти
Н2N– СН2 – СН2–COOH
3 аміно пропіонова кислота
Диамінокарбонові кислоти
Н2N- СН2 – СН-COOH
Н2N
2,3 диаміно пропіонова кислота
Амінокислоти класифікуються кількома способами залежно від ознаки, за якою відбувається їх розподіл на групи. Прийнято в основному три класифікації амінокислот: структурна – за будовою бокового радикалу; електрохімічна – за кислото-лужними властивостями амінокислот; біологічна (фізіологічна) – за мірою незамінності амінокислот для організму.
Відповідно до загальної формули а-амінокислоти відрізняються лише будовою, згідно з чим вони поділяються на аліфатичні (ациклічні), циклічні (див. схему).
Амінокислоти
У свою чергу аліфатичні амінокислоти, залежно від наявності тієї чи іншої групи в радикалі, підрозділяють на такі підгрупи: гідрокси-, сірко-, амідовмісні та інші амінокислоти.
Хімічні властивості амінокарбонових кислот:
1. Дія на індикатори :дані органічні сполуки містять в своєму складі протилежні за своїм характером функціональні групи: аміногрупа – проявляє основні властивості, а карбоксильна група – кислотні. Тобто такі речовини є нейтральними, відбувається ніби взаємонейтралізація протилежних за властивостями функціональних груп. Отже, індикатори в розчинах амінокислот, що містять по одній аміно і карбоксильній групці в своєму складі кольору не змінюють. (Це органічні амфотерні сполуки).
2. Реакції за карбоксильною групою: (реакції з лугами, спиртами, оксидами металів, солями):
1. Н2N- СН2–COOH + NаОН → Н2N- СН2–COONа + Н2О
2. Н2N- СН2–COOH + НО – С2Н5 → Н2N- СН2–COO – С2Н5 + Н2О
3. Н2N- СН2–COOH + СuО → (Н2N- СН2–COO)2Сu + Н2О
4. Н2N- СН2–COOH + Nа2СО3 → Н2N- СН2–COONа + Н2О + СО2
3. Реакції за аміногрупою: (реакції з неорганічними кислотами)
1. Н2N– СН2–COOH + НСl → [Н3N– СН2–COOН]+Сl–
4. Специфічні властивості амінокислот (зумовлені наявністю різних за хімічними властивостями функціональних груп)
НN– СН2–COOH + НN- СН2–COOH + НN- СН2–COOH + НN- СН2–COOH
Н Н Н Н
N- СН2–C ─ N- СН2–C ─ N- СН2–C─ N- СН2–C─ + Н2О
║ ║ ║ ║
Н O Н О Н О Н О
Тому розрізняють молекули дипептиди – містять два залишки амінокислот, що з’єднані Між собою можуть взаємодіяти багато амінокислот, але є особливість продукту такої взаємодії. Речовина, що утворюється має досить велику молекулу, в якій багаторазово повторюється одна і та ж група атомів CO – NН –– пептидна група.
пептидною групою, три пептид – три залишки амінокислот, дві пептидні групи; поліпептид – багато залишків амінокислот і багато пептидних зв’язків.
Добування і застосування амінокислот
1. Деякі можна добути із природніх полімерів – білків, що утворені тільки α – амінокислотами (їх понад 20).
2. В промисловості одержують дією аміаку на галогенпохідні карбонових кислот
Застосування амінокислот:
1. 6 – аміногексанова кислота – мономер для одержання капрону;
2. 7 – аміногептанова кислота – добування полімеру енант (аналог капрону)
3. α – амінокислоти – є складовою природних полімерів білків, вони є складовою частиною продуктів харчування людини, містяться в лікарських препаратах. З їжею людина отримує 8 незамінних амінокислот: лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, триптофан, треонін, метіонін. Їх відсутність призводить до затримки росту, втрати ваги та врешті-решт загибелі організму.
Деякі амінокислоти, вже входячи до складу білків, можуть модифікуватися, тобто зазнавати певних хімічних перетворень, які призводять до зміни у структурі радикала. Вони не беруть безпосередньої участі у синтезі білків. Але їх можна знайти в гідролізаті білків. Так, у результаті процесу гідроксилювання, який відбувається в організмі, у бокові радикали лізину та проліну білка колагену вводяться ОН-групи з утворенням гідроксилізину та гідроксипроліну:
Внаслідок модифікаційних перетворень може відбуватися конденсація двох молекул цистеїну з утворенням дисульфіду – цистину.
Цей процес має місце під час взаємодії цистеїнових залишків у поліпептидному ланцюзі: як усередині його, так і між поліпептидни-ми ланцюгами, що спостерігається при формуванні просторової конформації білкової молекули.
За хімічними властивостями амінокислоти – амфотерні електроліти, тобто поєднують властивості і основ, і кислот. У залежності від рН середовища вони можуть мати кислі або основні властивості. У кислому середовищі (рН < 7) амінокислоти несуть позитивний заряд (катіони), оскільки надлишок протонів у середовищі пригнічує дисоціацію карбоксильних груп:
Стан, у якому заряд амінокислоти дорівнює нулю, називається ізоелектричним станом. Значення рН, при якому амінокислоти досягають цього стану і вже не рухаються в електричному полі ні до аноду, ні до катоду, називається ізоелектричною точкою (ІЕТ) і позначається рі. Для нейтральних а-амінокислот значення ІЕТ дещо нижчі за 7 (5,5-6,3) внаслідок більшої здатності до іонізації карбоксильної групи. У кислих а-амінокислот (аспарагінова і глутамінова кислоти) ІЕТ знаходиться значно нижче 7, наприклад, для глутамінової кислоти рІ = 3,2. Для лужних амінокислот ІЕТ знаходиться у межах рН вище 7, і в організмі вони містяться у вигляді катіонів, тобто в них протонізовані обидві аміногрупи. Кислотно-основні властивості амінокислот використовуються при їх розподілі й ідентифікації за методом іонообмінної хроматографії і електрофорезу.
Будова білкових молекул.
Практично всі білки побудовані з 20-амінокислот, що належать, за винятком гліцину, до L-ряду. Амінокислоти з’єднані між собою пептидними зв’язками, утвореними карбоксильної і-аміногрупи сусідніх амінокислотних залишків Білкова молекула може складатися з однієї або декількох ланцюгів, що містять від 50 до кількох сотень (іноді-більше тисячі) амінокислотних залишків. Молекули, що містять менше 50 залишків часто відносять до пептидів. До складу багатьох молекул входять залишки цистину, дисульфідні зв’язку яких ковалентно пов’язують ділянки однієї або декількох ланцюгів. У нативної стані макромолекули білка володіють специфічною конформацією.
Вивчення первинної структури білків та пептидів дає можливість з’ясовувати причину спадкових захворювань, що виникають внаслідок генних мутацій і синтезу в організмі аномальних білкових молекул. Наприклад, вивчення первинної структури гемоглобіну людей, хворих на серпоподібно-клітинну анемію, встановило, що при цьому захворюванні гемоглобін еритроцитів відрізняється від нормального лише тим, що в Б-поліпептидному ланцюгу залишок глутамінової кислоти замінений на залишок валіну. Така заміна призводить до втрати біологічних властивостей гемоглобіну. Вивчення гемоглобінопатій — захворювань, які супроводжуються порушенням функцій гемоглобіну — транспортного білка крові, що переносить О2 і СО2, сприяло відкриттю майже 100 патологічних форм гемоглобіну. Кожна з цих форм характеризується заміною одного залишку амінокислоти в А- або S-поліпептидному ланцюгу цього білка. (Вториннаструктура білішу — це просторова конфігурація поліпептидного ланцюга переважно у вигляді α-спіралі, складчастої β-структури або інших утворів.
Отже, вторинна структура кожної білкової молекули характеризується певним співвідношенням укладання поліпептидних ланцюгів у просторі у вигляді α-спіра-лей, β-структур та аморфних ділянок.
Третинна структура— це розташування у просторі спіралізованих поліпептидних ланцюгів з утворенням глобулярних або фібрилярних білкових молекул.
Четвертинна структура білка — це просторове розміщення кількох білкових поліпептидних ланцюгів, кожний з яких має певні первинну, вторинну і третинну структури. Окремі білкові молекули, що входять до складу четвертинної структури, називаються протомерами, або субодиницями, а білки, побудовані з них, — олігомерами, або мультимерами. Такі олігомерні білки мають звичайно парну кількість протомерів (2, 4, 6, 8, 10, дуже рідко понад 12) з молекулярними масами від кількох тисяч до 100 000.
Важливо підкреслити, що окремі протомери ально не активні, тобто не виявляють властивостей відповідних ферментів, гормонів тощо. Функціональна і біологічна активність з’являється лише при утворенні олігомерного білка після формування четвертинної структури. Прикладом білка з четвертинною структурою є, наприклад, молекула гемоглобіну, яка має молекулярну масу 64500, складається з 574 амінокислотних залишків і є тетрамером, побудованим з двох α-поліпептидних ланцюгів (кожен має по 141 залишку амінокислот) і двох β-поліпептидних ланцюгів (по 146 залишків амінокислот). Кожний з ланцюгів оточує гем, що розташований у центрі молекули, містить у своєму складі один двовалентний іон заліза і може приєднувати молекулу О2.
Зв’язки між протомерами здійснюються за рахунок нековалентних зв’язків — водневих, гідрофільних, іонних, тому за певних умов можливе розділення олігомеру на протомери. Зокрема, молекула гемоглобіну при наявності деяких солей, сечовини або при зміні рН дисоціює на два α- і два β-ланцюги за рахунок розриву водневих зв’язків. Ця дисоціація оборотна — після видалення сечовини або солей з розчину відбувається спонтанна асоціація молекули гемоглобіну.
Денатурація білків
Функція білка (за винятком білка як частини харчового продукту) практично повністю визначається його просторовою структурою. Руйнування цієї структури, тобто денатурація білка, може бути наслідком:
- зміни рН ( кислотності )
- зміни концентрації солі («висолювання») зміни температури ( під час технологічного оброблення ) в присутності деяких реагентів ( наприклад, хлорного вапна ).
Жоден з цих факторів не призводить до руйнування пептидних зв’язків, тому первинна структура у денатурованому білку залишається незмінною. Проте функції білка після його денатурації втрачаються.
Якщо білок було обережно денатуровано, а після денатурації повернуто у нормальні фізіологічні умови за температурою, кислотністю, концентрацією солі тощо, можна очікувати поступового відновлення його функцій (наприклад, ферментативної активності).
Більшість білків харчових продуктів у результаті технологічного оброблення чи консервування денатурують. Ферменти сировини під час такого оброблення руйнуються повністю.
