1. Кінетика біохімічних реакцій. Вивчення впливу різних факторів на перебіг хімічних реакцій.

2. Каталіз та каталізатори. Вивчення впливу неорганічних каталізаторів та ферментів на перебіг хімічних реакцій.

 

І. Кінетика біохімічних реакцій. Вивчення впливу різних факторів на перебіг хімічних реакцій.

1.  Хімічна кінетика. Швидкість хімічної реакції.

2.  Закон діючих мас для швидкості реакції. Константа швидкості, її фізичний зміст. Порядок реакції.

3.  Гомогенні та гетерогенні процеси. Вплив ступеня дисперсності реагуючих речовин на швидкість хімічної реакції.

4.  Вплив температури на швидкість хімічної реакції. Правило Вант-Гоффа. Рівняння Арреніуса. Енергія активації.

ІІ. Каталіз та каталізатори. Вивчення впливу неорганічних каталізаторів та ферментів на перебіг хімічних реакцій.

1.     Каталіз та каталізатори. Особливості дії каталізаторів.

2.     Гомогенний, гетерогенний та мікрогетерогенний каталіз.

3.     Кислотно-основний каталіз. Механізм дії каталізаторів.

4.     Особливості дії ферментів, як біологічних каталізаторів. Поняття про активні центри ферментів.

5.     Промотори (активатори) і інгібітори ферментів. Залежність дії ферментів від рН середовища.

6.     Поняття про кінетику складних реакцій: паралельних, послідовних, спряжених, оборотних, ланцюгових.

 

Хімічна кінетика

 

Хімічна кінетика – це вчення про швидкість хімічних реакцій і залежність від різних факторів: природи, концентрації речовин, що реагують, тиску, температури, каталізаторів.

Швидкість реакцій та методи її визначення.

Формальна кінетика дає математичний опис швидкості реакції без урахування механізму цієї реакції.

Швидкість хімічної реакції – це кількість речовини, що реагує за одиницю часу в одиниці об’єму, тобто зміна концентрації реагуючої речовини за одиницю часу. Якщо початкова концентрація однієї з речовин була c_°, а через час t стала с, то середня швидкість реакції дорівнює:

Істинна швидкість реакції – це нескінченно мала зміна концентрації, що відбувається за нескінченно малий проміжок часу, тобто:

,                                                                                 (2.1)                   

якщо швидкість вимірюють за реагентом, або

,

якщо її вимірюють за продуктом реакції. Знак «–» потрібний тому, що швидкість реакції може бути тільки позитивною величиною.

 

 

 

1.     Швидкість реакції і закон діючих мас.

Одне із завдань хімії – встановити  зв’язок між будовою, енергетичними характеристиками хімічних зв’язків і реакційною здатністю речовин, вивчити вплив різних факторів на швидкість і механізм хімічних реакцій. Про принципову неможливість процесу говорять по величині зміни енергії Гіббса системи. Однак, ця величина нічого не говорить  про реальну можливість протікання реакції в даних конкретних умовах, не дає ніякого уявлення про швидкість і механізм процесу. Наприклад, реакція:

2NO_(г) + О_2(г) = 2NO_2(г)     DG⁰₂₉₈ = -150 кДж/моль,

проходить швидко при кімнатній температурі. Тоді, як:

2Н_2(г) + О_2(г) = 2Н₂О_(г)    DG⁰₂₉₈ = – 456,5 кДж/моль,

яка характеризується значно більшим зменшенням енергії Гіббса, в звичайних умовах, практично не відбувається. Суміш водню з киснем зберігається при кімнатній температурі без помітної взаємодії достатньо довгий час, тоді як в присутності каталізатора або при 700°С (DG₁₀₀₀ = – 495,3 кДж/моль) процес відбувається майже миттєво (з вибухом).

Отже, для повного опису хімічної реакції необхідно знати закономірності її протікання в часі, тобто, її швидкість і детальний механізм.

Швидкість і механізм хімічних перетворень вивчає хімічна кінетика.

Реакції можуть бути гомогенними і гетерогенними. Гомогенні реакції проходять в однорідному середовищі (наприклад, в газовій фазі або в рідкій фазі – у розчині, в твердій фазі – при отриманні інтерметалічних сполук).

Гетерогенні реакції проходять в неоднорідному середовищі – між речовинами, які знаходяться в різних фазах (твердої і рідкої, газова і рідинна і т.д.).

Отже, гомогенні реакції відбуваються рівномірно в усьому об’ємі, заповненому реагентами, а гетерогенні – тільки на поверхні розділу фаз.

Швидкістю хімічної реакції називають число елементарних актів реакції, які відбуваються за одиницю часу в одиниці об’єму (у випадку гомогенних реакцій) або на одиницю площі поверхні розділу фаз (у випадку гетерогенної реакції).

Швидкість реакції у гомогенному середовищі, звичайно характеризують зміною концентрації якого-небудь з вихідних або кінцевих продуктів реакції в одиницю часу і частіше всього виражають в моль/см³·хв (можуть бути інші розмірності моль/л·хв).

Про швидкість реакції можна говорити і за швидкістю зміни якої-небудь властивості системи, наприклад, забарвлення, електричної провідності, тиску,спектра і т.д.

Якщо в моменти t₁ і t₂ концентрації одного з вихідних речовин рівні С₁ і С₂ , то середню швидкість u в інтервалі часу t₁ і t₂ можна подати так:

u = (с₁-с₂)/ (t₁ – t₂) = –Dс/Du.

Оскільки, йдеться про зменшення концентрації вихідної речовини, то зміна концентрації в цьому випадку береться із знаком “мінус”.

У ході хімічних реакцій концентрації речовин змінюються неперервно. Тому, важливо знати величину швидкості реакції в даний момент часу, тобто миттєву швидкість реакції. Остання виражається першою похідною концентрації по часу:

u = ± dc/dt.

Якщо швидкість реакції оцінюється збільшенням концентрації одного з продуктів реакції, то похідна береться із знаком “+”.

Розглянемо залежність концентрації вихідної речовини від часу. В кожен момент часу (наприклад, t₁ ) миттєва швидкість реакції рівна тангенсу кута нахилу кривої u = tg a.

u = tg a.

Дослідження швидкостей хімічних реакцій і аналіз подібних графіків дозволяє отримати цінні відомості про механізм реакцій.

Швидкість хімічних реакцій залежить від:

·         природи реагуючих речовин;

·         концентрацій реагуючих речовин;

·         температури;

·         наявності каталізатора;

·         деяких зовнішніх факторів.

Швидкість гомогенних реакцій залежить від числа зіткнень за одиницю часу в одиниці об’єму. Імовірність одночасного зіткнення взаємодіючих частинок в свою чергу пропорційна добутку концентрацій реагуючих речовин. Таким чином, швидкість реакції пропорційна добутку концентрацій реагуючих речовин у ступенях, що є відповідними коефіцієнтами в рівнянні реакції.

Ця закономірність має назву закону діючих мас (ЗДМ), його відкрив Бекетов (рос.) і Гульдберг та Вааге (норвез.).

Для реакції

А_(г) + В_(г) = АВ_(г).

Швидкість реакції виражається наступним кінетичним рівнянням:

V = k·С_А·С_В,

де, V- швидкість реакції,

      С_А і С_В – концентрації реагентів А і В.

      k – коефіцієнт пропорційності.

Коефіцієнт k називають константою швидкості реакції. Константа швидкості реакції рівна її швидкості, коли концентрації реагентів рівні одиниці.

k = V, коли С_А = С_В = 1моль/л (моль/см³).

Константа швидкості реакції залежить від природи реагуючих речовин і від температури. При сталій температурі вона є величина постійна і характеризує природу реагуючих речовин.    

Згідно з основним постулатом хімічної кінетики

Швидкість хімічної реакції пропорційна добутку концентрацій реагуючих речовин, піднесених до степенів, які рівні стехіометричним коефіцієнтів рівняння реакції.

Наприклад, для реакції

аА + bB + dD+…—> продукти

 швидкість

                                                (2.2)

Коефіцієнт пропорційності k називається константою швидкості реакції. Фізичний зміст константи швидкості можна встановити, якщо прийняти, що с_А = с_В = c_D = 1.

Тоді

υ=k,

тобто константа швидкості дорівнює швидкості реакції при умові, що концентрації всіх реагуючих речовин рівні одиниці. Константа швидкості залежить від природи реагентів, температури, каталізатора, але не залежить від концентрацій. Її називають питомою швидкістю.

Показники ступенів п₁, п₂, п₃, називаються порядком реакції за речовинами А, В, D, а їх сумарні значення п = п₁ + п₂ + п₃ + — ^— загальним порядком реакції. В багатьох випадках порядок не збігається зі стехіометричними коефіцієнтами в рівнянні реакції (тобто п₁ ≠ а, п₂ ≠ b  і т.д.). Це пояснюється тим, що більшість реакцій проходить в декілька стадій, які мають різні швидкості, тому стехіометричне рівняння – це сумарний результат всіх елементарних стадій, а загальна швидкість реакції визначається швидкістю найповільнішої (лімітуючої) стадії.

В елементарному акті реакції можуть приймати участь одна, дві або три молекули. За цією ознакою розрізняють: одномолекулярні, двомолекулярні і тримолекулярні реакції.

Для елементарних реакцій вводять поняття молекулярність — число молекул, які беруть участь в елементарному акті хімічної взаємодії. Існують одно-, дво- або тримолекулярні реакції. Участь в елементарному акті більше трьох молекул малоймовірна.

На відміну від молекулярності порядок реакції може бути нульовим, цілочисельним або дробовим.

Лише для елементарних реакцій чисельні значення молекулярності і кінетичного порядку збігаються і дорівнюють стехіометричним коефіцієнтам.

 

Швидкість реакцій та методи її визначення.

Швидкість реакції визначають експериментальне хімічними або фізико-хімічними методами. Хімічні методи полягають в тому, що з реакційної посудини через певні проміжки часу відбирають проби і визначають вміст речовини в них титриметричними методами. До фізико-хімічних методів належать кондуктометрія, спектроскопія, рефрактометрія, дилатометрія, поляриметрія та ін. При використанні фізико-хімічних методів не треба відбирати проби. можна вести аналіз безперервно, вимірюючи через певні проміжки часу відповідну властивість реагуючої системи за допомогою певного приладу.

Порядок реакції — це важлива кінетична характеристика. Для визначення загального порядку реакції необхідно спочатку встановити порядок реакції за кожною реагуючою речовиною. Сума порядків реакції за кожною речовиною дас загальний порядок. Для визначення порядку реакції за даною речовиною необхідно створити такі умови, щоб в процесі реакції змінювалася концентрація тільки даної речовини. Для цього концентрації всіх інших учасників повинні бути настільки великими, щоб зміною їх в часі можна було знехтувати. Отже, значення цих концентрацій можна ввести в константу швидкості, тоді кінетичне рівняння реакції матиме вигляд:

u=kcⁿ                                                                                                (2.3)

де п — порядок реакції за даною речовиною. Розрізняють інтегральні та диференціальні методи визначення порядку реакції.

 

Інтегральні методи

Метод підбору кінетичного рівняння. Експериментальні значення поточної концентрації і часу підставляють в рівняння для констант швидкостей реакцій різних порядків. Рівняння, за яким одержують сталі значення константи швидкості, описує кінетику досліджуваного процесу.

 

Іншим варіантом цього методу є подання експериментальних значень с і t у координатах, що дають лінійні залежності. Для реакції першого порядку графік буде лінійним в координатах ln с — t , другого порядку — в координатах , третього по-с

рядку — в координатах (рис.8).

 

   

 

 

Рис.8. Графічні залежності ln c(а), 1/с (б), 1/с² (в) від часу перебігу реакцій відповідно першого, другого та третього порядків

 

Метод періоду напівперетворення. Вивчають залежність періоду напівперетворення від початкової концентрації реагуючої речовини. Для реакцій першого порядку t_1/2 не залежить від с₀ , для реакцій другого порядку він обернено пропорційний с₀ , для реакцій третього порядку — обернено пропорційний  

 

 Диференціальні методи

Метод Вант-Гоффа. Прологарифмуємо рівняння:

ln v =ln k +ln c

Одержали лінійне рівняння в координатах ln v—ln c, тангенс кута  нахилу прямої дає значення порядку реакції n. Отже, визначаючи швидкість реакції при різних концентраціях реагуючої речовини, можна знайти порядок реакції.

Для визначення швидкості реакції будують кінетичну криву в координатах с — t (рис. 8). Швидкість реакції згідно з (2.1) дорівнює тангенсу кута нахилу дотичної до кривої в даній точці, яка відповідає певній концентрації.

 

 

        

 

 

Рис.9. Визначення швидкості реакції графічним методом

 

 

Молекулярність і порядок реакції

У більшості випадків прості реакції — це стадії складних хімічних процесів. Розглянемо реакції, для яких молекулярність і порядок збігаються і дорівнюють одиниці, двом, трьом. Найчастіше зустрічаються реакції першого і другого порядків.

Реакції першого порядку. Швидкість реакції першого порядку

                                                                (2.4)

Розділяємо змінні:

                                                                                     (2.5)

Інтегруємо (2.5)при умові с = c₀ при t = 0:

                                                               (2.6)

Звідси одержуємо рівняння залежності’п’оточної концентрації від часу:

ln c = -kt +ln c₀                                                                         (2.7)

Це лінійне рівняння в координатах ln с — t, значення k чиcельно дорівнює тангенсу кута нахилу прямої, взятому з протилежним знаком: k = -tgα (рис. 1, а).

Пряма відсікає на осі ординат відрізок, рівний ln с_о. З рівняння (2.6) одержуємо формулу для розрахунку k:

                                                                                      (2.8)

Розмірність константи швидкості [k] = t^-l (c-¹, хв-¹ тощо).

При зменшенні початкової концентрації реагенту вдвічі, тобто до значення , з рівняння (2.6) одержуємо величину t_1/2 — період напівперетворення (напівреащії):

                                                                         (2.9)

Отже, період напівперетворення не залежить від початкової концентрації реагенту. Це відмітна ознака реакцій першого порядку.

 

Реакції другого порядку

Для реакцій другого порядку:

якщо с₁ = с₂, то

                                                                                      (2.10)

Інтегруємо для умови с = с₀ при t = 0:

                                                                 (2.11)

Звідси:

                                                                                 (2.12)

                                                                                     (2.13)

Отже, одержали лінійне рівняння в координатах   (рис.7, б).

Константа швидкості дорівнює тангенсу кута нахилу прямої. Період напівперетворення розраховується з (2.11) при :

                                                                                         (2.14)

Таким чином, період напівперетворення обернено пропорційний початковій концентрації — це відмінна ознака реакцій другого порядку. Розмірність константи швидкості реакції другого порядку                           

[ k] = л ^. моль^{-1 .} c^-1 .

 

Реакції третього порядку

Для реакцій третього порядку:

При

                                                                   (2.15)

 

                                                               (2.16)

                                                                          (2.17)

 

                                                                               (2.18)

Графік лінійної залежності  представлений на рис.8, в. Константа швидкості дорівнює .

Період напівперетворення розраховують за формулою:

                                                                                     (19)

тобто він обернено пропорційний квадрату початкової концентрації. Розмірність константи швидкості реакції третього порядку [k]= л² –моль^-2

Мономолекулярними називають реакції, в яких елементарний хімічний акт представляє собою хімічне перетворення однієї молекули за рахунок надлишку внутрімолекулярної енергії. Наприклад, термічна дисоціація N₂O₅:

N₂O₅ ® N₂O₃ + O₂,

V = k·С _N2O5  (V» C¹).

Такий спосіб опису характеризує реакції першого порядку, так як показник ступеня концентрації реагуючої речовини у виразі для швидкості реакції рівний 1.

Бімолекулярними називають реакції, елементарний акт яких здійснюється при зіткненні двох молекул, наприклад, реакція омилення складного ефіру лугом:

СН₃СООНС₂Н₅ + NaOH ® CH₃COONa + C₂H₅OH

V = k·С ₁×C₂          (V» C²).

Цей спосіб запису характеризує реакції другого порядку, так як сума показників ступенів концентрацій у виразі для швидкості процесу рівна 2.

Тримолекулярними називають реакції, в яких елементарний акт здійснюється при одночасному зіткненні трьох молекул; наприклад:

2NO + O₂ = 2NO₂          V = kC²_NO × C_O2   (V» C³).

Такий спосіб опису характеризує реакції третього порядку. Однак, імовірність потрійних зіткнень, тобто одночасне зіткнення 3 частинок, є мала, тому в більшості випадків мають місце реакції першого і другого порядків.

Складні процеси здійснюються як сукупність ряду послідовних і паралельних моно- і бімолекулярних реакцій.

 

Молекулярність 

Це кількість молекул, які беруть участь в елементарному акті реакції.

Елементарний акт реакції – це такий процес хімічної реакції, який відбувається за участь найменшої кількості реагентів.

(i) Мономолекулярна – Розпад  F₂О₂:     F₂О₂ = F₂ + O₂

(ii) Бімолекулярна – Розклад HI:  2НI = H2 + I2.

(iii) Тримолекулярна – Реакція між NO і O2: 2NO + О2 = 2NO2

 

Енергія активації. Теорія активних зіткнень молекул та перехідного стану.

Умовою електронного акту взаємодії є зіткнення частинок реагуючих речовин. Проте не кожне зіткнення може спричинити хімічну взаємодію. Справді, хімічна взаємодія передбачає перерозділ електронної густини, утвореня нових хімічних зв’язків і перегрупування атомів. Отже, крім зіткнення енергія реагуючих частинок має бути більшою за енергію відштовхування (енергетичний бар’єр) між їхніми електронними оболонками.

Наявність енергетичного бар’єру приводить до того, що багато хімічних реакцій, перебіг яких цілком можливий, самовільно не починаються. Наприклад, вугілля, нафта не займаються самовільно на повітрі, хоча взагалі можуть горіти; синтез води з простих речовин при 20°С здійснити практично неможливо. Але нагрівання значно прискорює протікання цих хімічних реакцій. Отже, при підвищених температурах реагуючі молекули вже володіють такою енергією, що можуть подолати енергетичний бар’єр і вступити в хімічну взаємодію. Такі реакційноздатні молекули дістали назву активних молекул.

Реакціноздатну систему можна характеризувати трьома послідовно змінюючими одне одного станами: [початковий]®[перехідний]®[кінцевий]. Для реакції взаємодії газоподібних А₂ і В₂:

А₂ + В₂ = 2АВ  можна записати такі системи:

А___А               В____В               А        А

                ®                            ®         +

В___В               В____В                В        В

Початковий                перехідний                       кінцевий

стан (вихідна              стан (активований           стан (продукти

речовина)              комплекс)                          реакції)

Перехідний стан системи характеризує і відповідає утворенню так званого активованого комплексу (А₂ В₂). В цьому комплексі відбувається перерозподіл електронної густини між атомами: зв’язку АВ починають утворюватися одночасно з розривом зв’язків А – А і В – В. В активованому комплексі є об’єднанні “напівзруйновані” молекули А₂ і В₂ і “напівутворені” молекули АВ. Активований комплекс існує дуже короткий час (×10^-13с). Його розпад дає  або А₂ і В₂ або АВ – молекули.

Утворення активованого комплексу вимагає затрати енергії. Тільки активні молекули можуть його утворювати.

Енергія, яка необхідна для переходу речовини в стан активованого комплексу називається енергією активації (Е_а).

Енергетичні зміни в реагуючій системі можна представити схемою мал.1:

По осі х – шлях реакції, у – потенціальна енергія системи.  Вихідний стан має енергію åН_поч, кінцевий стан åН_кін. Різниця енергії початкового і кінцевого станів системи рівна тепловому ефекту DН.

DН = åН_кін – åН_поч.

Енергія активованого комплексу є більша від енергій початкового і кінцевого станів. Таким чином, енергія активації – це своєрідний енергетичний бар’єр , який відділяє вихідні речовини від продуктів реакції. Як видно з рисунка, витрачена на активацію молекул енергія потім, при утворенні продуктів реакції, повністю або частково виділяється. Якщо в результаті розпаду активованого комплексу виділиться енергії більше, ніж це необхідно для активування молекул, то реакція екзотермічна, в протилежному випадку – ендотермічна.

Енергетичні бар’єри обмежують протікання реакцій. Саме тому деякі процеси затримуються і не протікають.

Вплив температури і енергії активації на швидкість хімічних реакцій можна виразити за допомогою залежності констант швидкості реакції k від температури Т і енергії активації DЕ_акт (рівняння Арреніуса):

k = A×e^{– DЕакт/RT}

А – множник Арреніуса пропорційний числу зіткнень молекул.

Якщо концентрації речовин рівні одиниці, то V = k×C₁×C₂… V = A×e^{–DЕакт/RT}

Рівняння Арреніуса можна застосувати до запису залежності швидкості реакції від температури.

Залежність швидкості хімічної реакції від температури можна виразити емпіричним правилом Вант-Гоффа: при підвищенні температури на кожні 10°С швидкість реакції збільшується приблизно в 2 – 4рази:

V₂/V₁ = g^t2-t1/10

Де V₂  і V₁ – швидкості реакцій при тмпературі t₂  -t₁ відповідно; g – температурний коефіцієнт швидкості реакції (g = 2…..4).

Це рівняння є приблизним, оскільки швидкість реакції залежить від енергії активації, а вона теж залежить від температури.

 

Поняття про механізми хімічних реакцій.

В залежності від природи реагуючих речовин і умов їх взаємодії в елементарних актах реакцій можуть приймати участь атоми, молекули, радикали або іони.

Вільними радикалами є як осколки молекул, наприклад, ·ОН (осколок від Н₂О), ·NH₂ (осколок від NH₃), ·SH ( осколок від Н₂S). До вільних радикалів належать і вільні атоми.

Вільні радикали є дуже реакційноздатні, а енергія активації радикальних реакцій дуже мала (0 – 40 кДж). Утворення вільних радикалів може відбуватися в процесі розпаду речовини при нагріванні, освітленні, під дією ядерного випромінювання,від сильних механічних впливів, при електророзряді. Вільні радикали утворюються також в результаті різних хімічних перетворень.

У зв’язку з пошуками нових шляхів проведення процесів в хімічній технології розробляються методи направленого регулювання реакційної здатності речовин, тому дуже інтенсивно вивчаються процеси, які відбуваються при різних фізичних впливах на речовину.

Гомогенний і гетерогенний каталіз.

Каталізатори – це речовини, які змінюють швидкість реакції за рахунок участі у проміжній хімічній взаємодії з компонентами реакції, але які відновлюються після кожного циклу проміжної взаємодії і незмінним залишається їх хімічний склад.

Каталіз – явище зміни швидкості реакції (збільшення V) під дією каталізаторів.

Реакції, які протікають під дією каталізаторів називаються каталітичними.

Каталізаторами можуть бути речовини в стані атомів, молекул, іонів або поверхні розділу фаз, які взаємодіють з вихідними хімічними сполуками, різко змінюють швидкість реакції і виділяються на  наступних стадіях в хімічно-незміненому вигляді.

Речовини, які не прискорюють, а сповільнюють реакцію (збільшують Е_а), називають інгібіторами.

Каталіз може бути гомогенним, якщо реагуючі речовини і каталізатор знаходиться в одній фазі. Прикладом гомогенного каталізу може бути реакція,

СО +¹/₂О₂ = СО₂, яка йде при високих температурах і різко зростає в присутності невеликих домішок парів води.

Каталіз називають гетерогенним, якщо реагуючі речовини і каталізатор знаходяться в різних фазах і мають границю розділу, наприклад процеси окислення аміаку на платиновому каталізаторі:

2NH₃ + ⁵/₂O₂ ® 2NO + 3H₂O  або розклад пероксиду водню в присутності твердого оксиду мангану (ІV):  Н₂О₂ ® Н₂О + ¹/₂О₂.

Каталітична активність різних каталізаторів може різко змінюватися в присутності деяких речовин іншої хімічної природи, які самі не є каталізаторами, але різко збільшують його каталітичну активність – такі речовини називають промоторами  або активаторами. Наприклад, каталітична активність твердого оксиду V₂O₅ у відношенні реакції окислення SO₂ в сотні раз зростає в присутності сульфатів лужних металів.

Речовини, які самі не є каталізаторами, але які знижують їх каталітичну активність, називаються каталітичними отрутами. Так, для процесу окислення SO₂ в сірчанокислому виробництві каталітичною отрутою є малі кількості сполук миш’яку.

Збільшення швидкості каталітичної реакції пов’язане із зменшенням енергій активації нового шляху реакції. Розглянемо це на прикладі. Припустимо, що між речовинами А і В можлива взаємодія з утворенням сполуки АВ (DG <0):

А + В ® А……В ® АВ

              Активований комплекс

     Але через високу енергію активації цяреакція протікає з дуже малою, практично рівною нулю швидкістю. Нехай знайдено речовину К – каталізатор, яка легко вступає у взаємодію з А (внаслідок іншої природи реагуючих речовин, а отже, з іншою (меншою) енергією активації), утворюючи сполуку АК:

А + К ® А…….К ® АК

Активований комплекс

В свою чергу сполука АК легко вступає в реакцію з речовиною В (знову ж таки в силу іншої природи речовин і малої енергії активації), утворюючи речовину АВ і К:

В + АК®В… АК ® АВ + К

Активований комплекс

 

А + К + В + АК ® АВ + АК + К

А + В + К ® АВ + К

А + В ® АВ,

Отже, каталізатор залишився незмінним.

 

 

Мал. 2

         На рисунку показана енергетична діаграма ходу реакції у відсутності (1) і в присутності (2) каталізатора. Очевидно, в присутності каталізатора енергія активації реакції знижується на величину DЕ_к.

Вплив каталізатора на зниження Е_а процесу можна проілюструвати наступними даними для реакції розпаду йодиду водню:

2НJ = H₂ + J₂

 

                                                                           Е_а,кДж/моль

без каталізатора                                                         168

            Аu                                                                    105       

             Pt                                                                      59

 

Оскільки в виразі для константи швидкості реакції енергія активації входить в негативний (від’ємний) показник ступеня, то навіть невелике зменшення енергії активації викликає швидке збільшення швидкості реакції.

Широке застосування в хімічній промисловості знаходить гетерогенний каталіз. При гетерогенному каталізі реакція протікає на поверзні каталізатора. Тому, активність каталізатора залежить від величини і властивостей його поверхні. Для того, щоб мати велику “розвинуту” поверхню, каталізатор повинен володіти пористою структурою або знаходитись в дрібнодисперсному стані. При практичному застосуванні каталізатор частіше всього наносять на носій, який має пористу структуру (пемза, азбест і т.д.). як і при  гомогенному, при гетерогенному каталізі реакція протікає через утворення активних проміжних сполук. Але вже ці сполуки представляють собою поверхневі сполуки каталізатора з реагуючими речовинами. Проходячи через ряд стадій, в яких приймають участь ці проміжні сполуки, реакція закінчується утворенням кінцевих продуктів, а каталізатор не витрачається.

Як приклад, гетерогеннокаталітичних реакцій можна вказати на окислення SO₂ в SO₃ при контактному способі виробництва сірчаної кислоти (V₂O₅ з K₂SO₄); синтез аміаку з азоту і водню (Fe, Мо, Оs); гідрування і дегідрування   С = С Û   СН – СН   (оксиди і сульфіди перехідних металів).

Велику роль відіграє каталіз в біологічних системах. Більшість хімічних реакцій, які проходять при засвоєнні їжі, в крові і в клітинах тварин і людини є каталітичними реакціями.

Каталізатори у цьому випадку називають ферментами (їх ще називають ензимами), представляють собою прості або складні білки. Так, слина містить фермент птіалін, який каталізує перетворення крохмалю в цукор. Фермент, який міститься в шлунковому соці, – пепсин – каталізує розчеплення білків. Ще один фермент – папаїн – каталізатор гідролізу пептидного зв’язку

 – С – N –

         

   O    H

Який є в усіх білках.  Специфікою його є те, що він розщеплює пептидні зв’язки, оточені тільки специфічними замісниками і ніякі інші.

 

Складні реакції

•         Паралельні

•         Оборотні

•         Послідовні

•         Спряжені

•         Радикальні (ланцюгові)

 

Ланцюгові реакції

Ініціація, розвиток ланцюга:

        hg

Cl₂ === 2С1.

Ріст ланцюга:

1. Cl. + Н₂  = HCl + H.

2. H. + Cl2  = HCl + Cl.

Обрив ланцюга:

Сl. + Cl. = Сl₂

H. + H. = Н₂

H. + Cl. = НСl

Паралельні реакції.

Це реакції в яких за одинакових умов утворюється декілька продуктів наприклад: нітрування фенолу утворюються орто-, мета, паранітрофенол.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Послідовні реакції

Послідовні реакції – це реакції у яких продукт першої реакції є вихідною речовиною наступної реакції: A® B®C®D®….

 

C₁₈H₃₂O₁₆ +  HOH = C₁₂H₂₂O₁₁      +    C₆H₁₂O₆             

Рафіноза                   дисахарид       моносахарид

 

C₁₂H₂₂O₁₁  + HOH   =   C₆H₁₂O₆     +        C₆H₁₂O₆

дисахарид                           моносахариди

Спряжені реакції

A + B = M (a)

A + C = N (b)

A – актор

 B – індуктор

 C – промотор.

Оборотні реакції – це реакції, які проходять в двох напрямках за однакових умов.

 

 

Виведення закону дії мас на основі швидкостей прямої та зворотної реакції. Різні способи вираження константи хімічної рівноваги.

Більшість хімічних реакцій оборотні: поряд з хімічною взаємодією між вихідними речовинами (пряма реакція) відбувається хімічна взаємодія між продуктами реакції (зворотна реакція), в результаті якої знов утворюються вихідні речовини. По мірі перебігу процесу швидкість прямої реакції (число молів продуктів, що утворюються за одиницю часу) зменшується, а швидкість зворотної реакції (число молів цих продуктів, що прореагували в одиницю часу) збільшується. Коли обидві швидкості зрівняються, встановлюється хімічна рівновага — кількості речовин, що утворюють хімічну систему, залишаються незмінними в часі при незмінних зовнішніх умовах.

Однак встановлення рівноваги не означає відсутності руху:

процеси в системі йдуть безперервно, але з однаковою швидкіс-ію. Отже, головною ознакою хімічної рівноваги є її динамічність. Поряд з динамічністю слід відзначити, що хімічна рівновага рухома — із зміною умов рівновага зсувається в той чи інший бік і повертається до вихідного стану, якщо зовнішні умови досягають початкових значень.

Термодинамічні ознаки рівноваги: 1) незалежність стану рівно-и;іги від того, з якого боку вона досягнута (тобто, від того, проходила реакція зліва направо чи справа наліво);  2) мінімальній запас енергії в стані рівноваги і максимальна ентропія.

 Запишемо рівняння оборотної газової реакції у загальномувигляді:

ν₁А₁ + ν₂А₂ ↔ ν₃А₃ + ν₄А₄

 

Зміна енергії Гіббса для системи, в якій відбувається хімічна реакція, виражається рівнянням:

dG = – SdT + Vdp +                                          (2.20)

Зміна кількості реагуючої речовини dn_і зв’язана зі стехіометричним коефіцієнтом ν, співвідношенням

dn_і / ν_і  = dξ,                                                                     (2.21)       

де ξ — хімічна змінна, або число пробігів реакції, або ступінь перебігу реакції. Підставивши значення dp_і, в (2.20), одержимо:

dG = – SdT + Vdp +                                       (2.22)

при сталих температурі та тиску рівняння (2.22) приймає вигляд:

dG =                                                               (2.23)

Проінтегруємо одержаний вираз для одного пробігу реакції, прийнявши μ_і = const:

;                                      (2.24)

 Підставляємо в (22.4) значення μ₁ для компонента суміші ідеальних газів :

                                                               (2.25)

В стані рівноваги ΔG = 0:

=0

або

                                                (2.26)

де р_і, — рівноважні парціальні тиски.

Ліва частина рівняння (2.26) залежить тільки від температури, замінимо її логарифмом деякої функції Кр(Т):

                                                        (2.27)

Підставляючи замість суми логарифмів логарифм добутку:

і опускаючи логарифми, одержимо вираз:

K_p (T) =,                                                         (2.28)

де Кр(Т) — величина, яка залежить тільки від температури, не залежить від загального тиску та парціальних тисків і називається константою рівноваги.

Рівняння (2.28) є виразом закону діяння мас.

Кінетичний висновок закону діяння мас був даний Гульдбергом і Вааге у 1867 році.

Швидкості прямої та зворотної реакцій ν₁ і ν₂ дорівнюють:

ν₁ =   _;  ν₂ = .  

де k₁ і  k₂ ^— константи швидкості відповідних реакцій.

При досягненні рівноваги V₁  =  V₂:

Звідки

Якщо концентрації реагуючих речовин надаються в молях іа одиницю об’єму (с_і) або в молярних долях (х_і), то константу рівноваги виражають через ці величини:

;                  .

Знайдемо зв’язок між Кр і К_с. У відповідності з рівнянням стану ідеального газу p₁ = n₁RT/V₁ = c₁RT

Підставивши значення р_і у рівняння для Кр, одержуємо:

,               .

Отже,

К_р = К_с(RT).                                                            (2.29)

Тепер знайдемо зв’язок між К_х і К_с.

р_і = р_заг. ^. х_і ,                  

де р_заг — загальний тиск і р_і = с_іRT . Звідси:

.

Підставимо значення х_і  у рівняння для К_х:

;                               (2.30)

 

Якщо , то Кр = Кс = К_х. Для гетерогенних реакцій, в яких конденсовані фази є індивідуальними речовинами, в рівняння константи хімічної рівноваги входять парціальні тиски (концентрації) тільки газоподібних компонентів. Концентрації тзердих або рідких речовин сталі і можуть бути включені до констгінти рівноваги.

Всі наведені рівняння дійсні тільки для хімічних реакцій в ідеальному газі або розчині. Для реальних систем константу рівноваги виражають через активності і називають термодинамічною константою рівноваги:

.

 

Кр, Кс, Ка — концентраційні константи рівноваги.

 

 

 

Залежність швидкості реакції від ступеня дисперсності реагента.

 

Залежність швидкості реакції від температури

 Швидкість реакції прямо пропорційна зміні температури.

Правило вант-Гоффа: при зростані температури на кожні 10 0С швидкість реакції зростає в 2 – 4 рази.

ut2/ut1 = g t2 – t1/10

Рівняння Ареніуса

 

 

 

А – експонента;

Еa – енергія активації.

е-Ea/RT – розподіл Больцмана за енергією молекул

 Рівняння ізотерми хімічної реакції Вант- Гоффа та його аналіз.

Знайдемо зв’язок між зміною в ході реакції енергії Гіббса і константою рівноваги.

З рівнянь (2.26) і (2.27) маємо:

                                                        (2.31)

Підставляючи (31) у (25), одержуємо:

або

                                         (2.32)

Рівняння (2.32) називається рівнянням ізотерми хімічної реакції, або рівнянням Вант-Гоффа, яке було виведене ним у 1886 році.

В перший доданок цього рівняння входять початкові парціальні тиски реагуючих речовин, а в другий — їх рівноважні тиски.

Рівняння ізотерми характеризує зміну енергії Гіббса при одному пробігу хімічної реакції в дуже великій системі при довільно заданому співвідношенні вихідних речовин і продуктів реакції.

За рівнянням ізотерми хімічної реакції можна визначити напрямок перебігу самодовільних процесів.

Якщо , самочинно проходить пряма реакція, якщо , самочинно пройде зворотна реакція, якщо , система перебуває в стані рівноваги.

Таким чином, за допомогою рівняння ізотерми можна визначити хімічну спорідненість різних речовин, тобто характеризувати їх здатність вступати в хімічну взаємодію.

Для співставлення реакційних здатностей різноманітних хімічних систем, які відрізняються за хімічною природою, було введене поняття “стандартна хімічна спорідненість” (стандартна енергія Гіббса), що характеризує реакційну здатність хімічної системи за стандартних умов. Для ідеальних газів таким стандартом є рівність одиниці вихідних парціальних тисків (концентрацій) всіх учасників реакції.

Тоді рівняння ізотерми приймає вигляд:

ΔG^˚ =- RT ln K_p                                                                                              (2.33)

У випадку реальних газів і розчинів вихідні і рівноважні концентрації в рівняннях ізотерми замінюються активностями відповідних учасників реакції.

Стандартна енергія Гіббса — ΔG^˚реагуючої хімічної системи може бути знайдена за стандартними енергіями Гіббса утворення ΔG^˚_f її компонентів:

               (2.34)

Стандартною енергією Гіббса утворення називають зміну енергії Гіббса при утворенні 1 моль складної речовини з простих за стандартних умов (Т= 298 К, р = 101,325 кПа).

Для простих речовин стандартні енергії утворення дорівнюють нулю.

Стандартну енергію Гіббса для хімічних реакцій можна також розрахувати за рівнянням Гіббса—Гельмгольца (20).

 

Залежність константи рівноваги від температури. Рівняння ізохори та ізобари хімічної реакції. Рівновага у гетерогенних реакціях.

З рівняння (2.29) випливає, що константа рівноваги залежить від температури. Вираз для залежності константи рівноваги від температури можна одержати, користуючись рівнянням Гіббса— Гельмгольца:

і рівнянням ізотерми хімічної реакції: .

 Диференціюємо рівняння ізотерми за температурою:

Підставляючи похідну, а також значення ΔG^˚ з ізотерми хімічної реакції в рівняння Гіббса—Гельмгольца, маємо:

                                                           (2.35)

Аналогічно для ізохоричних процесів:

                                                             (2.36)

Вираз (2.35)називають рівнянням ізобари, а вираз (2.36)— рівнянням ізохори хімічної реакції. З цих рівнянь можна зробити висновок, що для екзотермічної реакції (ΔН < 0) підвищення температури зменшує константу рівноваги, тобто зменшує вміст продуктів реакції в рівноважній суміші. Отже, для екзотермічних реакцій підвищення температури невигідне. Якщо реакція ендотермічна (ΔН > 0), то при підвищенні температури константа рівноваги збільшується, тобто вміст продуктів реакції в реакційній суміші збільшується. Таким чином, підвищення температури зміщує рівновагу в бік ендотермічної реакції.

При інтегруванні рівняння ізобари (вважаючи тепловий ефект незалежним від температури) отримаємо:

                                              (2.37)

За графіком залежності lnКр від 1/T можна визначити тепловий ефект реакції як тангенс кута нахилу прямої до осі абсцис, помножений на R.

Інтегруючи в межах від Т₁ до Т₂, одержуємо:

                             (2.38)

Це рівняння використовують для розрахунку Кр при будь-якій температурі Т₂, якщо відома Кр при одній температурі Т₁.

 

Принцип Ле-Шательє.

Стан хімічної рівноваги зберігається в даних умовах будь-який час. Проте при зміні умов рівновага порушується. Вплив, який чинить на рівноважну систему будь-яка зовнішня дія (зміна концентрації, тиску чи температури) можна передбачити користуючись принципом Ле-Шательє (принцип рухомої рівноваги):

Якщо на систему, яка знаходиться в стані рівноваги, ззовні чиниться дія, то рівновага зміщується в напрямку, який послаблює цю дію.

1. Так, згідно принципу Ле-Шательє, введення в рівноважну систему додаткових кількостей якого-небудь реагенту викликає зсув рівноваги в тому напрямку, при якому концентрація цієї речовини зменшується і відповідно зростає концентрація продуктів її взаємодії. Припустимо, що до рівноважної системи:

2СО_(г) + О₂ Û 2СО_2(г),  К = [СО₂]²/[СО]² [О₂]

додали кисень. Це викликає посилення процесу утворення оксиду вуглецю (ІV). Цей процес буде продовжуватися доти, доки система не набуде стану рівноваги. В цьому новому стані хімічної рівноваги концентрації (парціальні тиски) всіх речовин відмінні від початкових, але співвідношення між ними (К) залишиться таким же. Таким чином, в системі, яка знаходиться в рівновазі, не можна змінити концентрацію якого-небудь з реагентів, не викликаючи зміни концентрації всіх інших учасників системи.

2. Зміна тиску впливає на стан рівноваги в тих випадках, коли реакція супроводжується зміною об’єму системи. У відповідності з принципом Ле-Шательє підвищення тиску зсуває хімічну рівновагу в сторону реакції, яка йде із зменшенням об’єму. При пониженні тиску проявляється зворотня залежність. Так, для рівноважної системи:

1N₂O_4(г) Û 2NO_2(г)   К = [NO₂]²/[N₂O₄]

підвищення  рівноваги зміщує рівновагу в бік перетворення NO₂ вN₂O₄, тобто в сторону зменшення кількості об’ємів.

3. В стані хімічної рівноваги DG = DН – Т DS = 0, тобто

DН = Т DS

тому, зміна температури приводить до зміни DН. При підвищенні температури в системі посилюється дія ентропійного фактора (Т DS > 0), тобто посилюється ендотермічний процес.

При пониженні температури, роль ентропійного фактора зменшується і стає помітним екзотермічний процес.

Згідно принципу Ле-Шательє, підвищення температури викликає зміщення рівноваги в напрямку того з процесів, протікання якого супроводжується поглинанням теплоти; пониження температури викликає зміщення рівноваги в напрямку процесу, протікання якого супроводжується виділенням теплоти.

У розглянутих системах:                             ¬t°­  

2СО_(г) + О_{2 (г)} Û 2СО_{2 (г)}   ,     DH< 0

                                                                        ®t°¯ 

                                                                 ®t°­

N₂O_4(г) Û 2NO_2(г),      DH > 0

              ¬ t°¯

 

Вивчення хімічної рівноваги має велике значення як для теоретичних досліджень, так і для вирішення практичних задач. Визначаючи положення рівноваги дл різних температур і тиску, можна вибрати найбільш сприятливі умови проведення хімічного процесу: щоб досягався максимально можливий вихід продукту (зміщення хімічної рівноваги) при найбільшій швидкості процесу його утворення.

1.       При підвищенні концентрації одного з компонентів реакції хімічна рівновага зсувається в бік реакції, що сприяє використанню цього компоненту.

2.       При підвищенні температури хімічна рівновага зсувається в бік ендотермічної реакції, а при пониженні температури – в напрямку екзотермічної реакції.

3.       При підвищенні тиску хімічна рівновага зсувається в напрямку зменшення об’єму системи; при пониженні тиску – в напрямку збільшення об’єму системи. Якщо об’єм системи при реакції не змінюється, то тиск не впливатиме на стан рівноваги.

 

 

Поняття про каталіз. Гомогенний каталіз, його механізм.

Каталізом називають явище, яке полягає в зміні швидкості хімічної реакції під впливом речовини, що реагує на проміжних стадіях процесу і регенерується в кінці реакції.

Така речовина називається каталізатором. Каталітичні реакції дуже поширені в природі. Швидкість всіх біохімічних процесів регулюється біологічними каталізаторами – ферментами. Більшість хімічних виробництв також використовують каталітичні процеси. Зокрема до них відносяться виробництво сірчаної кислоти, синтез аміаку, окислення аміаку до азотної кислоти, реакції гідрогенізації, полімеризації і т. д. Каталізатори застосовують у виробництві лікарських речовин: фенацетину, гваяколу, аміназину, галогенопохідних ароматичних сполук та ін.

Каталізатори мають ряд загальних характерних особливостей:

1. Каталізатор не впливає на загальну стехіометрію реакції, він бере хімічну участь у процесі, витрачається на одній стадії і регенерується на іншій.

2. Каталізатор зменшує енергію активації реакції, завдяки

чому збільшується її швидкість

3. Каталізатор не впливає на константу рівноваги, він тільки скорочує час досягнення рівноваги, однаково збільшуючи швидкість прямої та зворотної реакцій

4. Каталізатор характеризується селективністю, тобто приск рює лише одну з кількох термодинамічне можливих реакцій. Розрізняють гомогенний і гетерогенний каталіз.

Механізм гомогенного каталізу

Гомогенним називають такий каталіз, коли каталізатор і реагенти утворюють одну фазу.

Механізм гомогенного каталізу пояснюється теорією проміжних сполук. За цією теорією каталізатор утворює з однією із реагуючих речовин нестійку проміжну сполуку, яка далі взаємодіє з іншими реагентами, причому каталізатор звільняється у незмінному вигляді. Розглянемо реакцію:

А+ В ↔ АВ.

Без каталізатора вона проходить в одну стадію, причому процес внаслідок великої енергії активації відбувається повільно. Якщо ввести каталізатор К, то реакція буде йти в дві стадії:

 

                                                                    (3.1)

 

                                                     (3.2)

Енергетичні бар’єри, які треба подолати на кожній з цих стадій, значно менші, ніж для некаталітичного процесу, тому вони відбуваються з більшою швидкістю, ніж некаталітична реакція.

Можна показати, що швидкість реакції пропорціональна концентрації каталізатора. Проміжна сполука АК перебуває в рівновазі з вихідними речовинами, отже, швидкості прямої (v₁) і зворотної (v₂)реакцій рівні:

де с^ – Сд,,;; Сд; Сдк — рівноважні концентрації каталізатора, речовини А і проміжної сполуки АК відповідно. Сумарна швидкість всього процесу и визначається швидкістю повільної, другої стадії:

 

                                                    (3.3) 

 

Сумарна швидкість всього процесу v визначається швидкістю повільної, другої стадії:

                                                                 (3.4)          

                                                                 

Підставляючи у (3.2) концентрацію проміжної сполуки с_АК (3.1), одержуємо:

                                                            (3.5)

Таким чином, швидкість каталітичної реакції пропорціональна концентрації каталізатора.

Існують такі типи гомогенного каталізу: кислотно-основний, окисно-відновний, координаційний, гомогенний газофазний, ферментативний.

 

Кислотно-основний каталіз.

Кислотно-основний каталіз включає:

— специфічний кислотно-основний каталіз (каталіз іонами гід-роксонію і гідроксилу);

— загальний кислотно-основний каталіз (каталізатори — кислоти і основи Бренстеда);

— електрофільно-нуклеофільний каталіз (каталізатори — кислоти і основи Льюїса).

Механізм кислотно-основного каталізу полягає у протолітичній взаємодії між каталізатором і реагуючою речовиною, внаслідок чого утворюється нестійка проміжна сполука, яка потім розкладається на продукт реакції і каталізатор. Прикладами кислотно-основного каталізу можуть бути реакції гідролізу ефірів, етерифікації, гідролізу полісахаридів, ізомеризації, галогенування, конденсації та ін.

Гетерогенний каталіз.

У гетерогенному каталітичному процесі каталізатор утворює окрему фазу. Найчастіше каталізатор перебуває в твердому стані, а реагенти і продукти реакції — в рідкому або газоподібному. Отже, процес відбувається на межі поділу фаз: т — г, т — р. Прикладами такого каталізу є синтез аміаку на залізному каталізаторі, окислення диоксиду сірки на сполуках ванадію, крекінг вуглеводнів на алюмосилікатних каталізаторах. При одержанні фенацетину як каталізатор на стадії етоксилування застосовують диоксид марганцю, у виробництві аміназину каталізаторами на різних стадіях є нікель, мідь і залізо, у процесі синтезу атофану як каталізатор використовують оксид торію і т. д.

Швидкість гетерогенної каталітичної реакції залежить від питомої поверхні каталізатора. Отже, каталізатори повинні бути у високодисперсному стані. Домішки деяких речовин у реакційній суміші можуть викликати різке падіння продуктивності каталізатора і навіть практично призупинити каталітичний процес. Це явище називають отруєнням каталізатора. Кількість каталітичної отрути, достатня для повного припинення каталітичного процесу, набагато менша за кількість, необхідну для утворення на поверхні мономолекулярного шару. Отже, каталітична реакція відбувається не на всій поверхні каталізатора, а на активних центрах. Кількість таких центрів залежить від умов одержання каталізатора. Каталізатор повинен формуватися в умовах, по можливості далеких від рівноважних. Чим швидше відбувається процес формування, тим більша надлишкова вільна поверхнева енергія, зумовлена високою дисперсністю і значною кількістю дефектів у кристалічній решітці. В процесі експлуатації каталізатора відбувається рекристалізація — збільшення кристалів, особливо при високих температурах. Рекристалізація зменшує питому поверхню і, як наслідок, продуктивність каталізатора. Для гальмування процесу рекристалізації у каталізатор додають промотори (наприклад, АІ₂О₃, у залізний каталізатор синтезу аміаку). Активність каталізаторів значно збільшується при нанесенні їх на поверхню пористого або волокнистого матеріалу (носія). Прикладом такого каталізатора є платинований азбест. Велику каталітичну активність мають змішані каталізатори. Активність суміші може бути значно вища, ніж активність окремих її компонентів, тобто адитивність каталітичної дії відсутня.

Процес гетерогенного каталізу складається з п’яти стадій:

1) дифузія вихідних речовин до поверхні каталізатора; 2) адсорбція вихідних речовин на активних центрах за рахунок хімічних і електростатичних сил; 3) взаємодія адсорбованих речовин з утворенням продуктів реакції; 4) десорбція продуктів з поверхні; 5) ди4?узія продуктів у глибину фази.

Адсорбцією називають процес самодовільного підвищення концентрації речовини на поверхні поділу фаз. Адсорбція реагуючої речовини на каталізаторі може здійснюватися за рахунок сил міжмолекулярної взаємодії (фізична адсорбція). Необхідною стадією каталітичної реакції є хімічна адсорбція або хемосорбція хоча б одного з реагентів, коли між адсорбованою речовиною і каталізатором виникає хімічна взаємодія.

 

Кінетичні рівняння гетерогенних каталітичних реакцій

 

Розглянемо випадок, коли лімітуючою стадією гетерогенного каталітичного -процесу є хімічна реакція на поверхні каталізатора. Швидкість цієї реакції визначається поверхневими концентраціями реагуючих речовин. Враховуючи, що доля поверхні (θ_і), зайнята речовиною (і), пропорціональна її поверхневій концентрації, можна записати, що швидкість реакції

                                                (3.6)

де  θ₁ ^.  θ₂  … θ_і – доля  поверхні каталізатора, зайнята відповідною речовиною, v_і — стехіометричний коефіцієнт. Рівняння (3.6) є математичним формулюванням закону діяння поверхонь (по аналогії із законом діяння мас). Розглянемо застосування закону діяння поверхонь до найпростішої мономолекулярної реакції А → В. Швидкість реакції у відповідності з (3.6) дорівнює:

                                                                                   (3.7)

         За теорією Ленгмюра залежність між θ_А і парціальними тисками р_А і р_в виражається формулою:

                                                                 (3.8) 

де b_B і b_A, — адсорбційні коефіцієнти речовин А і В.

Підставимо значення θ_А  у рівняння (3.7):

                                                                (3.9)

Розглянемо кілька випадків, коли формула (3.9) спрощується. Якщо адсорбція реагенту і продукту незначна, тобто

1>>b_A p_A + b_B p_B, то

                                       (3.10)

Кінетичний порядок реакції дорівнює одиниці. Якщо продукт реакції адсорбується слабо, а реагент сильно, тобто

b_A p_A >>  1 +b_B p_B, то

                                               (3.11)

Порядок реакції нульовий. Нарешті, якщо продукт адсорбується сильно, тобто b_B p_B  >>  1 +b_A p_A ,  то

                                       (3.12)

 

де . Отже, продукт гальмує реакцію.

Розглянуті найпростіші приклади доводять, наскільки різноманітні варіанти кінетичних закономірностей гетерогенно-каталітичних реакцій. Швидкість реакції може визначатися, на відміну від розглянутого випадку, адсорбцією реагентів, десорбцією продуктів, дифузією, або залежати від швидкостей усіх стадій. Отже, кінетика гетерогенних каталітичних реакцій складна. Звичайно спочатку виводять кінетичне рівняння, припускаючи певний механізм реакції, а потім перевіряють, наскільки воно узгоджується з експериментальними даними.

 

Теорії гетерогенного каталізу

Теорія проміжних поверхневих сполук. Необхідною умовою гетерогенного каталітичного процесу є адсорбція хоча б однієї з реагуючих речовин. Спочатку припускали, що саме підвищення концентрації реагуючих речовин на поверхні каталізатора зумовлює каталітичну активність. Але швидкість реакції, як показав дослід, зростає набагато більше, ніж концентрація реагуючих речовин на поверхні. Крім того, каталізатори з однаковою адсорбційною здатністю мають різну каталітичну активність. Отже, адсорбція не може бути достатньою умовою перебігу каталітичного процесу. Пізніше було доведено, що каталітичний процес відбувається лише при активованій адсорбції, тобто хемосорбції. Це твердження лежить в основі теорії проміжних поверхневих сполук, згідно з якою реакція проходи і її через утворення проміжної поверхневої сполуки і подальше її розкладання з виділенням продукту реакції. Проміжна сполука повинна мати деяку оптимальну міцність, процеси її утворення і розкладання повинні характеризуватися невисокими, по можливості рівними значеннями енергії активації.

Теорія проміжних сполук дозволяє прогнозувати каталітичні властивості речовини. В реакціях окислення активними каталізаторами, очевидно, повинні бути речовини, які можуть утворювати нестійкі сполуки з киснем, наприклад оксиди металів із змінною валентністю. Каталізатори реакції гідрування повинні давати нестійкі гідриди (наприклад, нікель, паладій).

Подальший розвиток теорії проміжних поверхневих сполук полягав у вивченні природи активних центрів, на яких відбувається каталітичний процес.

 

Мультиплетна теорія каталізу (О. О. Баландін). Згідно з цією теорією активним центром є кілька сусідніх атомів поверхневого шару каталізатора, розташованих у вузлах його кристалічної решітки. Сукупність цих атомів називається мультиплетом. Молекула адсорбується різними частинами на різних атомах мультиплету, при цьому зв’язки в ній деформуються, утворюється хемосорбційний мультиплетний комплекс, який розкладається і дає продукти реакції. Відстань між сусідніми атомами у кристалічній решітці повинна відповідати довжині молекули реагуючої речовини (принцип геометричної відповідності). Оптимальна каталітична активність досягається, якщо енергії утворення і розкладання мультиплетного комплексу рівні. Дуже слабкі або дуже сильні взаємодії реагуючих речовин з каталізатором небажані. Практичне застосування мультиплетної теорії ускладнене в зв’язку з тим, що треба визначати енергії зв’язку атомів речовини з каталізатором.

 

Теорія активних ансамблів (М. І. Кобозєв). За цією теорією активним центром є асоціат атомів, який називається активним ансамблем. Атоми активного ансамблю можуть вільно мігрувати всередині певної зони поверхні каталізатора — блоку міграції. Блоки міграції відділені один від одного енергетичними бар’єрами. які виникають за рахунок мікроскопічних тріщин, домішок, неоднорідності поверхні каталізатора.

Електронні теорії каталізу. Каталізатор містить вільні або слабо зв’язані електрони, які беруть участь у окисно-відновних процесах на поверхні поділу фаз. До таких каталізаторів належать метали та напівпровідники. Наприклад, кисень, віднімаючи вільний електрон у платини чи паладію на їх поверхні, утворює іон О’, метал заряджається позитивно і віднімає електрон у молекули водню, яка адсорбується. Мігруючи по поверхні, протилежно заряджені іони легко взаємодіють, в той час коли безпосередня взаємодія між киснем і воднем відбувається дуже повільно.

Сучасні теорії гетерогенного каталізу базуються на квантово-хімічних розрахунках структури і реакційної здатності поверхневих комплексів, а також експериментальному дослідженні кінетики окремих стадій гетерогенно-каталітичних реакцій.

 

Ферментативний каталіз.

Ферменти (ензіми) — це білки, які каталізують біохімічні реакції.

Хімічна природа ферментів

За хімічною природою ферменти – це білки, що проявляють каталітичні властивості, тобто вони прискорюють перебіг різних хімічних процесів, які відбуваються в живому організмі. Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків: висока молекулярна маса, розщеп­лення до амінокислот під час гідролізу, утворення колоїдоподібних розчинів; вони не стійкі до впливу високих температур та солей важких металів, проявляють антигенні властивості, піддаються фракціону­ван­ню. Як і білки, ферменти поділяються на прості й складні. Прості, або однокомпонентні, ферменти містять у своєму складі тільки амінокислоти. Наприклад, пепсин, уреаза, РНКаза та інші. Більшість ферментів є двокомпонентними, тобто складаються з білкової і небілкової (про­сте­тичної) частин. Їх називають ще голоферментами, а їх складові, відповідно, апоферментами (білкова частина) і простетичною групою, або кофактором (небілкова частина ферменту);

голофермент апофермент + простетична група

Простетична група міцно і постійно зв’язана з апоферментом. Якщо небілкова частина ферменту зв’язана з апоферментом непостійно, тобто знаходиться в дисоційованому стані й приєднується до апоферменту тільки під час каталітичного процесу, то її називають коферментом, іноді – кофактором. Усе ж термін кофактор більше вживається в тих випадках, коли небілкова частина ферменту представлена якимось мікроелементом (металом), якому притаманна ще й функція активатора. Загалом, небілкова частина складного ферменту – низькомолекулярна і термостабільна, тоді як білкова – високомолекулярна і термолабільна. Важливо, що апофермент і кофермент проявляють ферментативні властивості тільки при поєднанні їх. Апофермент у складному ферменті вказує на тип перетворень, відповідає за так звану специфічність дії ферменту. Небілкова частина голоферменту сприяє зв’язуванню ферменту з речовиною, на яку він діє (субстратом), здійснює передачу електронів, атомів, іонів з однієї речовини в іншу. Важливо, що одна і та ж небілкова речовина в одних ферментах може бути зв’язана з білковою міцно (як простетична), а в інших – слабо, і то лише під час реакції (кофермент). Наприклад, ФАД легко відщеплюється від білкової частини оксидази D-амінокислот, а з ферментами тканинного дихання він утворює міцний зв’язок.

 

Коферменти, або коензими

Кофермент, або коензим, бере участь у перетворенні субстрату, тоді як апофермент вказує на тип реакції. Коферментом можуть висту­пати різні за природою низькомолекулярні органічні, а також неор­га­нічні речовини (метали), що здатні зв’язуватись із субстратом і видо­змінювати його.

 

Вітаміни як коферменти

Найчастіше коферментами виступають вітаміни та їх похідні. Наприклад, пірофосфорний ефір вітаміну В1 – ТПФ – є коферментом піруватдегідрогенази, альфа-кетоглутаратдегідрогенази та транскетолази; похідні вітаміну В2 – ФМН, ФАД входять до складу оксидно-відновних ферментів. Сюди ж належать і похідні вітаміну В5 – НАД і НАДФ. Коферментом переамінування та декарбоксилювання амінокислот є похідні вітаміну В6 – піридоксальфосфат. Вітамін В3 є основою для утво­рення коферменту А (кофермент ацилювання) та пантотеїнфосфату – коферменту ацилпереносного білка синтезу жирних кислот. Вітамін В10 в організмі перетворюється на кофермент ТГФК, що бере участь у перенесенні одновуглецевих фрагментів. Із вітаміну В12 утворюється два коферменти – метилкобаламін та дезоксиаденозил-кобаламін, які разом із ТГФК переносять і видозмінюють одновуглецеві фрагменти під час синтезу нуклеїнових кислот у кровотворних органах.

Вітамін Н (біотин) утворює активний кофермент – карбоксибіотин, що бере участь у процесах карбоксилювання. Роль коферментів можуть відігравати і вітаміноподібні речовини – ліпоєва кислота, убіхінон, карнітин та інші. Перша з них входить до складу піруватдегідрогеназного комплексу і бере участь в оксидно-відновному перетворенні альфа-кетокислот. Убіхінон служить проміжним переносником електронів і Н+ в дихальному ланцюзі, а карнітин входить як кофермент до складу трансфераз, що переносять залишки жирних кислот через мітохонд­рі­альну мембрану.

 

Нуклеотидні коферменти

Найчастіше коферментами виступають нуклеозиддифосфати, рідше – нуклеозидмонофосфати. У складі коферментів нуклеозиддифос­фати зв’язуються з вуглеводами, ліпідами, амінокислотами тощо. Реакції, в яких беруть участь нуклеотидні коферменти, зводяться до перетворення субстрату в молекулі коферменту. Наприклад, перетворення УДФ-глюкози в УДФ-галактозу (стереоізомеризація). Нуклеотидні коферменти можуть також виступати в ролі донорів субстратів у реакціях переносу груп. Так, УДФ-глюкоза є донором глюкози для біосинтезу глікогену, УДФ-глюкуронова кислота – донор залишку глюкуронової кислоти в реакціях кон’югації (наприклад, білірубіну). ЦДФ-холін може служити донором холіну під час біосинтезу холінфосфатидів.

 

Порфіринові коферменти

Ці коферменти за своєю структурою подібні або навіть тотожні гему в гемоглобіні. Вони містять іони металів, зокрема заліза, які можуть змінювати свою валентність (Fe+2  Fe+3) і за рахунок цього брати участь у перенесенні електронів під час окисно-відновних процесів. Порфіринові коферменти входять до складу таких ферментів, як цитохроми (b, с, а1, а3), каталаза, пероксидаза та ін.

 

Коферменти-метали або металовмісні комплекси

Значна кількість ферментів для своєї дії потребує наявності металів. У таких ферментах метали беруть участь в окисно-відновних процесах або відповідають за утворення зв’язку між ферментом і субстратом. Іноді важко з’ясувати, чи даний метал або його іон входить до складу ферменту, чи виконує тільки роль активатора ферменту. В останньому випадку фермент може каталізувати реакцію і без металу. Ферменти, що містять у своєму складі метали, без них не будуть проявляти хімічної активності. Зараз встановлено, що більш ніж 30 % із відомих ферментів є металовмісними або металозалежними. Металоферменти зустрічаються в різних класах ферментів. Іон металу може входити в активний центр ферменту або бути зв’язаним із залишками амінокислот апоферменту, що розміщені на певній відстані від активного центру. Крім участі в окисно-відновних процесах, про що сказано вище, метали сприяють формуванню вищих структур апоферменту, які також є необхідними для функ­ціонування ферменту. Ці структури стабі­лізуються шляхом утворення сольових містків між іонами металів і карбоксильними групами амінокислот. Такі функції здебільшого виконують метали постійної валентності. Наприклад, іони кальцію стабілізують альфа-амілазу, іони цинку – алкогольдегідрогеназу (при відсутності цинку остання дисоціює на субодиниці й втрачає активність). Наведемо приклади ферментів, що містять як коферменти метали:

алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза     –       цинк

аргіназа, амінопептидаза                                  –       марганець

аскорбатоксидаза                                                        –       мідь

цитохромоксидаза                                           –       мідь, залізо

ксантиноксидаза                                                –       молібден

фосфатаза                                                          –       магній

супероксиддисмутаза                                        –       мідь, цинк

 

 

Коферменти-фосфати вуглеводів

Коферментами можуть бути і деякі фосфати вуглеводів. Наприклад, 2,3-дифосфогліцерат є коферментом фосфогліцеромутази, що пе­ретворює під час гліколізу 3-фосфогліцерат на 2-фосфогліцерат. Для деяких ферментів роль коферменту можуть виконувати пептиди. Зокрема, трипептид глутатіон (глутамілцистеїнілгліцин), що може зна­ходитись у відновленій або окисненій формі (HS-SH- або -S-S-), виконує функцію коферменту для багатьох оксидоредуктаз, наприклад глута­тіонпероксидази.

 

Властивості ферментів як каталізаторів

Ферменти мають ряд властивостей, подібних до небіологічних каталізаторів, але одночасно і відрізняються від них. Спільними для всіх видів каталізаторів є:

1. Вони пришвидшують тільки ті реакції, які можливі з точки зору термодинаміки, тобто ті процеси, що йдуть у напрямку термодинамічної рівноваги, але з малою швидкістю.

2. Вони не змінюють напрямку реакції.

3. Каталізатори збільшують швидкість наближення системи до термодинамічної рівноваги, не змінюючи при цьому точки рівноваги.

4. Відносно не змінюються після реакції, тобто вивільняються і знову можуть реагувати з наступними молекулами субстрату.

5. Усі каталізатори діють у відносно малих концентраціях.

Разом із тим, ферменти як білкові структури мають властивості, від­мінні від властивостей каталізаторів неорганічних. Що це за властивості? Для ферментів характерні: специфічність, чутливість до дії сторонніх чин­ників, залежність дії від рН і t°, ферментам, на противагу іншим каталі­заторам, притаманна значно вища каталітична активність. Розглянемо ці властивості.

 

Специфічність дії ферментів

Специфічність є характерною рисою, що відрізняє ферменти від усіх інших небіологічних каталізаторів. Так, дрібно розпушені платина, залізо чи нікель можуть виступати каталізаторами розкладу перекису водню на воду і кисень. Серед ферментів таку дію проявляє в основному каталаза. Таким чином, ферментам притаманна виражена специфічність дії. Кожен фермент діє на певний субстрат або на певну групу близьких за структурою субстратів чи на певний тип зв’язку в молекулі.

Висока специфічність дії ферментів зумовлена конформаційною й електростатичною комплементарністю між молекулами субстрату і ферменту, а також особливістю структури активного центру ферменту, що забезпечує високу спорідненість із субстратом і вибірковість перебігу однієї якоїсь реакції серед багатьох інших, які здійснюються в клітині. В активному центрі є функціональні групи для зв’язування відповідного специфічного субстрату, а також компоненти, що перетворюють субстрат на продукт реакції. Таку властивість називають субстратною специфічністю ферменту. Завдяки специфічності ферменти не тільки пришвидшують перетворення субстратів, але і визначають напрямок метаболічного процесу.

Ферменти можуть проявляти відносну (групову), абсолютну та просторову, або стереоспецифічність. Ферментами з відносною спе­цифічністю можуть служити фосфатази, ліпази, протеази та ін. Так, фос­фатази здатні гідролізувати різні фосфороорганічні сполуки, наприклад бета-гліцерофосфат, глюкозо-6-фосфат, холінфосфат; ліпаза розщеплює різні жири тваринного і рослинного походження; протеази (пепсин, трипсин та ін.) також гідролітично розщеплюють пептидні зв’язки в білкових молекулах. Відносна специфічність властива переважно ферментам травної системи, що має важливе біологічне значення, бо економить засоби впливу на субстрати. Спільним для розглянутих вище ферментів є їх дія на однакові зв’язки певної групи субстратів.

Велика кількість ферментів характеризується абсолютною спе­цифічністю, тобто здатністю перетворювати тільки якийсь один субстрат. Прикладом таких ферментів може служити фермент уреаза, що каталізує перетворення сечовини, але не впливає на метилсечовину; фермент аргіназа перетворює аргінін, але не діє на метиларгінін; сукцинат­дегідрогеназа окиснює сукцинат, але не діє на малонат.

Групі ферментів притаманна стереоспецифічність, тобто здатність впливати на один якийсь із стереоізомерів, наприклад на D- або L-ізомер. Так, ферменти, що каталізують перетворення вуглеводів, діють тільки на D-ізомери, але не впливають на L-ізомери; фермент фумараза каталізує перетворення фумарової кислоти, яка є транс-ізомером, але не діє на цис-ізомер – малеїнову кислоту.

 

Залежність швидкості ферментативної реакції від температури

Підвищення температури завжди збільшує швидкість хімічних реакцій, зокрема ферментативних. Як показник зростання швидкості реакції використовують температурний коефіцієнт Вант-Гоффа Q10, що вказує на зростання швидкості реакції при підвищенні температури на 10 °С. Для хімічних процесів, каталізованих небіологічними каталізаторами, величина цього коефіцієнта дорівнює 2, що означає збільшення швидкості реакції вдвічі при зростанні температури на 10 °С. Однак для фермен­тативних процесів така законо­мір­ність існує тільки в діапазоні низьких температур – до 50-60 °С. Вище цих температур відбувається денатурація ферменту та, як наслідок, зниження активності. Оптимальні значення температури для більшості ферментів знаходяться в межах 20-40 °С. Су­марна швидкість ферментативної реакції при зміні температури сере­довища являє собою результуючу від складання двох швидкостей – зро­стання швидкості у відповідь на підвищення температури і зниження швидкості як функції денатурації білка-ферменту. Сумація цих двох швид­костей для більшості ферментів теплокровних істот дає найбільше значення швидкості при температурі 37-40 °С. Температура, при якій швидкість ферментативної реак­ції максимальна, називається тем­пературним оптимумом. Треба мати на увазі, що його величина буде зале­жати і від тривалості дії температури на фермент. Так, фермент може переносити високу температуру протягом короткого часу і в цей період активність його значно підвищиться. Але тривале перебування ферменту при високій температурі призводить до його денатурації і зниження активності.

Низькі температури також впливають на активність ферментів, але на противагу високим температурам, вони інгібують їх дію, не руйнуючи структури. Перенесення ферментів із низьких температур в оптимальні повністю (в більшості випадків) відновлює їх активність. Цю властивість застосовують у біології і медицині. Охолодження біологічних рідин, тканин, органів використовують для пригнічення в них мета­болічних процесів і попередження автокаталітичного розщеплення.

Температурний оптимум 37-40 °С для більшості ферментів тепло­кровних тварин і людини, очевидно, створює найкращі умови для існування структурної й електростатичної спорідненості між активним центром ферменту та субстратом, необхідним для їх взаємодії. Однак зустрічаються ферменти, що не руйнуються при значно вищих температурах і зберігають ферментативну активність. Так, лужна фосфатаза печінки стабільна при температурі 50 °С, а фермент м’язів міокіназа витримує навіть +100 °С. На активність ферментів впливають ще такі чинники, як концентрація субстрату, рН середовища тощо.

Залежність активності ферментів від рН середовища

Якщо активність ферментів визначати при різних значення рН, то графік залежності матиме вигляд куполоподібної кривої, крива може бути симетрична, з однаковим підйомом і спуском у кислому і лужному середовищах, або йти на зниження в якійсь одній ділянці.

Значення рН, при якому активність ферменту найвища, називається рН-оптимумом ферменту. Звичайно ферменти найактивніші в межах вузької зони рН, яка для більшості з них знаходиться в межах рН 6‑8. Ряд внутрішньоклітинних фермен­тів найкраще функціонує у нейтраль­ному середовищі. Разом із тим, для ферментів шлунково-киш­кового тракту рН‑оптимум може знаходитись у зоні від нейтрального до сильно кислого і лужного сере­довищ. Так, пепсин має оптимум рН 1,5‑2,5, трипсин – рН 8,0-9,0. Для виявлення залежності активності ферменту від концентрації водневих іонів експерименти проводять при оптимальній температурі, достатньо високих концентраціях субстрату, але при різних значеннях рН.

Чутливість активності ферментів до зміни рН середовища, очевидно, пов’язана з тим, що фермент, залежно від середовища, може знаходитись в іонізованій або неіонізованій формі, що буде обов’язково від­ображатися на третинній структурі білка, зокре­ма при формуванні активного цент­ру та утворенні фермент-субстрат­ного комплексу. Безумовно, різне зна­чення рН буде по-різному впли­вати і на стан іонізації кофакторів та субстратів. Можна ствер­джувати, що саме при рН-оптимумі між суб­стратом і ферментом існує найкра­ща про­сторова та електро­статична компле­ментарність, яка забезпечує їх зв’язування, утво­рення фер­мент-субстратного комп­лексу і подальше перетворення його.

У молекулі ферменту каталітичні функції виконують відносно невеликі ділянки молекули, які називають активними центрами. Активний центр ферменту — це суворо орієнтований у просторі ансамбль функціональних груп білку, які орієнтують молекули субстрату (реагуючої речовини) у певне положення. Активний центр подібний матриці, до якої може увійти тільки молекула певної будови. Механізм ферментативного каталізу полягає в тому, що фермент (Е) і субстрат (S) реагують оборотне з утворенням комплексу (ES), який має більш високу реакційну здатність, ніж вихідний субстрат, і необоротно розкладається з утворенням продукту реакції (Р) і регенерацією вихідного ферменту:

Ферменти відрізняються від небіологічних каталізаторів великою активністю і особливо — високою специфічністю дії та селективністю. Наприклад, оксидоредуктази каталізують окисно-відновні реакції, трансферази — перенос хімічних груп з однієї сполуки на іншу, гідролази — реакції гідролізу, ліази розривають різні зв’язки, ізомерази здійснюють ізомерні перетворення, ліга-зи каталізують реакції синтезу. Найбільш активним з відомих ферментів є карбоангідраза, молекулярна активність якої складає ~36 млн молекул у хвилину (молекулярна активність — це кількість молекул субстрату, що перетворилися під дією однієї молекули ферменту за одну хвилину).      

Широко використовують у фармацевтичній практиці ферментні препарати: пепсин при гастриті, лідазу при опіках, конт-рактурах суглобів, препарати лізоциму для лікування інфекційних захворювань, стрептокіназу, стрептазу для лікування тромбозу та ін. Існують також препарати, до складу яких входять декілька ферментів: фестал, ензістал, лізим, солізим, призначені для комплексного лізису білків, вуглеводів та жирів.

 

Література:

Основна:

1.  Клименко А.О., Мельник М.В., Павлюк В.М., та ін. Навчально-методичний посібник з фізичної та колоїдної хімії для студентів вищих медичних навчальних закладів. – Івано-Франківськ, 2004, – 172 с.

2.  Мороз А.С., Ковальова А.Г. Фізична та колоїдна хімія. – Львів: “Світ”, 1994. – 279 с

3.  Левітін Є.Я., Бризицька А.М., Клюєва Р.Г. Загальна та неорганічна хімія. – Вінниця: Нова книга, 2003. – 464 с.

Додаткова: 

1.     Глинка Н.Л. Общая химия. – Ленинград: Химия, 1984. – 702 с.

2.     Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическая и коллоидная химия. – М.: “Высшая школа”, 1975. – 256 с.

3.     Садовничая Л.П., Хухрянский В.Г., Цыганенко А.Я. Биофизическая химия. – Киев: “Вища школа”, 1986. – 272 с.

4.     Зеленин К.Н. Химия. – Санкт-Петербург: “Специальная Литература”, 1997. –688 с.